Исследовано влияние липидов на активность нейтральной цистеиновой протеиназы – кальпаина – в субклеточных фракциях головного мозга крыс. Удаление из грубой митохондриальной фракции мозга до 23 % мембранного холестерина не приводило к изменению удельной активности кальпаина в этой фракции. Детергенты дигитонин и Тритон Х-100 в концентрации 0.3 % повышали активность кальпаина в грубой митохондриальной фракции. Результаты исследования влияния препаратов различных фосфолипидов на активность кальпаина в цитоплазме мозга показали, что только фосфатидилхолин, но не фосфатидилсерин и кардиолипин незначительно увеличивал активность кальпаина (независимо от размера и структуры фосфолипидных везикул). Высказано предположение, что механизмы взаимодействия кальпаина с липидами не универсальны: в нативной клетке и модельных опытах они могут заметно различаться и изменяются в зависимости от условий.
Досліджено вплив ліпідів на активність нейтральної цистеїнової протеїнази кальпаїну в субклітинних фракціях головного мозку щурів. Видалення з грубої мітохондріальної фракції мозку до 23 % мембранного холестерину не призводило до зміни питомої активності кальпаїну в цій фракції. Детергенти дигітонін та Тритон Х-100 у концентрації 0.3 % підвищували активність кальпаїну в грубій мітохондріальній фракції. Результати дослідження впливу препаратів різних фосфоліпідів на активність кальпаїну в цитоплазмі мозку показали, що тільки фосфатидилхолін, але не фосфатидилсерін і кардіоліпін незначно підвищував активність кальпаїну (незалежно від розміру та структури фосфоліпідних везикул). Висловлено припущення, що механізми взаємодії кальпаїну з ліпідами не є універсальними; у нативній клітині та модельних дослідах вони можуть помітно розрізнятись і змінюються залежно від умов.
We studied the effect of lipids on the activity of a neutral cysteine proteinase, calpain, in subcellular fractions obtained from the rat brain. Extraction of nearly 23% of membrane cholesterol from the coarse mitochondrial fraction did not result in modifications of specific activity of calpain in this fraction. Detergents (digitonin or Triton Х-100) used in 0.3% concentration enhanced the activity of calpain in the coarse mitochondrial fraction. Examination of the effects of preparations of different phospholipids on the activity of calpain in the cytoplasm demonstrated that only phosphatidylcholine, but not phosphatidylserine and/or cardiolipin, insignificantly increased the activity of calpain (independently of the size and structure of phospholipid vesicles). We hypothesize that the mechanisms underlying interaction between calpain and lipids are not universal; in native cells and model experiments, they can differ noticeably from each other and are modified depending on the corresponding conditions.
