Досліджено вплив препарату ламідан на збереження активності при іммобілізації протеолітичних ферментів
різного походження (папаїн, трипсин, терилітин, лужна
протеаза, протеаза С). Методами SDS- і нативного електрофорезу вивчено кількісний склад білковихфракцій препарату протеази С, їх молекулярні маси й активність. Розроблено ефективний спосіб іммобілізації протеази С у біогель ламідан із кількісним включенням ферменту й отримано текстильні покриття пролонгованої дії з 95%-м збереженням протеолітичної активності.
The influence of Lamidan preparation on activity preservation
with proteolytic enzymes of different origin (papain, trypsin,
terrilytin, alkalint protease, protease C) immobilization was
studied. Using the SDS- and native electrophoresis methods, the
quantitative composition of protease C preparation fractions was
investigated, their molecular masses and activity were determined. An effective method of protease C immobilization in
biogel lamidan was developed, with quantitative entrapment of
enzyme; the textile coatings with prolonged action and 95%
retaining of proteolytic activity were obtained.