Приведены данные о структуре молекулы плазминогена (Плг), специфичности и субдоменном расположении его участков межмолекулярного взаимодействия, отличиях комплекса свойств интактного Плг и его протеолитических производных, свидетельствующие о весомой функциональной роли последних. Отмечается противоречивый характер их воздействия на протекание онкологического процесса. С одной стороны, кринглсодержащие фрагменты оказываются эффективными блокаторами участков функцио нально необоснованной активации Плг, способствуя тем самым восстановлению нарушенного активаторно-ингибиторного баланса, с другой, — лишение крингловых структур протеолитической части фермента предохраняет от ингибирования α2-антиплазмином при сохранении гидролитической и активаторной активности, усугубляя тем самым упомянутый дисбаланс. Ключевые слова: протеазы,
плазминоген, активаторно-
ингибиторный баланс,
ангиостатин, опухолевый рост.
The structure of plasminogen (Plg) molecule, its specificity and sub-domain arrangement of its molecular interaction cites is described. The differences in the set of characteristics of an intact Plg as compared to its proteolytic derivatives suggest an important role of the latter. Their impact on the course of oncologic process is shown to be contradictory. On the one hand, cringle-containing fragments are efficient in blocking the sites of functionally meaningless Plg activation thus fostering the restoration of the offset activation-inhibition balance; on the other hand, cringle structures being deprived of the enzyme’s proteolytic portion prevent α2-antiplasmin-mediated inhibition while hydrolytic and activation activities are preserved further aggravating the above mentioned imbalance. Key Words: proteases, plasminogen, activationinhibition
balance, angiostatin, tumor growth.
