The GALDI mass spectrometry studies have shown the noticeable distinction in behavior of similar structure phthalocyanine complexes of zirconium and hafnium containing dibenzoylmethane groups as out-of-plane ligands. The hafnium phthalocyanine PcHfDbm₂ is an association prone and form different types of associates ([(PcHfDbm)₂]⁺, [PcHfDbm+PcHfDbm₂]⁺) in positive ion mode and ([(PcHfDbm₂)₂]⁻) in negative ion mode, while for zirconium phthalocyanine PcZrDbm₂ no associates were observed. Furthermore two pathways of fragmentation are suggested for these complexes. The first pathway occurs for both PcZrDbm₂ and PcHfDbm₂ in positive and negative ion modes, while second one only for PcHfDbm₂ in negative ion mode. Interaction of phthalocyanines with fibrillogenic protein insulin was studied by MALDI mass spectrometry. In presence of PcZrDbm₂ and PcHfDbm₂ the disappearance of peaks of low-molecular aggregates of insulin is observed, that points at interaction of phthalocyanines with protein early aggregates.
GALDI мас-спектрометричними дослідженнями показано суттєву різницю в поведінці фталоціанінових комплексів цирконію та гафнію з дибензоїлметанатними позаплощинними лігандами, що мають подібну структуру. Фталоціанін гафнію PcHfDbm₂ має схильність до асоціації і утворює різні типи асоціатів ([(PcHfDbm)₂]⁺, [PcHfDbm + PcHfDbm₂]⁺) у режимі реєстрації позитивних іонів і ([(PcHfDbm₂)₂]⁻) — у режимі реєстрації негативних іонів, а для фталоціаніну цирконію PcZrDbm₂ асоціати не спостерігалися. Запропоновано два шляхи фрагментації для цих комплексів. Перший шлях має місце для PcZrDbm₂ і PcHfDbm₂ у режимі реєстрації позитивних і негативних іонів, в той час як другий — тільки для PcHfDbm₂ у режимі реєстрації негативних іонів. MALDI масспектрометрією було вивчено взаємодію фталоціанінів з фібрилогенним білком інсуліном. У присутності PcZrDbm₂ і PcHfDbm₂ спостерігається зникнення піку низькомолекулярних агрегатів інсуліну, що вказує на взаємодію фталоціанінів з початковими агрегатами білків.
GALDI масс-спектрометрическимиисследованиями показана существенная разница в поведении имеющих подобную структуру фталоцианиновых комплексов циркония и гафния с дибензоилметанатными внеплоскостными лигандами. Фталоцианин гафния PcHfDbm₂ имеет склонность к ассоциации и образует разные типы ассоциатов ([(PcHfDbm)₂]⁺, [PcHfDbm + PcHfDbm₂]⁺) в режиме регистрации положительных ионов и ([(PcHfDbm₂)₂]⁻) — в режиме регистрации отрицательных ионов, а дляфталоцианина циркония PcZrDbm₂ ассоциаты ненаблюдались. Предложены два пути фрагментации этих комплексов. Первый путь характерен для PcZrDbm₂ и PcHfDbm₂ в режиме регистрации положительных и отрицательных ионов, тогда как второй — только для PcHfDbm₂ в режиме регистрации отрицательных ионов. MALDI масс-спектрометрией изучено взаимодействие фталоцианинов с фибриллогенным белком инсулином. В присутствии PcZrDbm₂ и PcHfDbm₂ наблюдается исчезновение пика низкомолекулярных агрегатов инсулина, что свидетельствует о взаимодействии фталоцианинов с первоначальными агрегатами белков.
