Методами гель-фільтрації та афінної хроматографії досліджували білки рослин тютюну та дурману, здатні взаємодіяти з дріжджовими мананами, іммобілізованими на сфероні H-1000. Встановлено, що в надчутливих рослинах, інфікованих ВТМ, утворюються лектиноподібні білки, здатні до лігандної взаємодії з дріжджовим α-(1,2)-α(1,3)-α(1,6)-зв'язаним мананом. Раніше показано, що цей біополімер може втручатися у дію надчутливої вірус-індукованої реакції, модулюючи, можливо, активність клітинного(них) глікополімеру-індуктора( ів). Припускається, що в процесі локалізації вірусної інфекції лектиноподібні білки можуть переходити у розчинну форму і виконувати регуляторні функції завдяки специфічній білково-вуглеводній взаємодії з цим(и) індуктором(ами).
Методами гель-фильтрации и аффинной хроматографии исследовали белки растений табака и дурмана, способные взаимодействовать с дрожжевыми маннанами, иммобилизоваными на сфероне Н-1000. Установлено, что в сверхчувствительных растениях, зараженных вирусом табачной мозаики, образуются лектиноподобные белки, способные к лигандному взаимодей ствию с дрожжевым α-(1,2)-α(1,3)-α(1,6)-связанным маннаном. Ранее показано, что этот биополимер может вовлекаться в сверхчувствительную вирус-индуцирванную реакцию, вероятно, модулируя действие клеточного(ных) гликополимера-индуктора(ов). Предполагается, что в процессе локализации вирусной инфекции лектиноподобные белки могут переходить в растворимую форму и выполнять регуляторные функции благодаря специфическому взаимодействию с этим(и) индуктором(ами).
The plant proteins of tobacco and datura able to interact with yeast mannans immobilized on spheron H-1000 have been studied by gel-filtration and affinity chromatography. The hypersensitive plants infected by TMV have been established to produce lectin-like proteins capable to interact as ligands with the yeast α( l,2)-α(l,3)-α(l,6)-connected mannan. Previous study showed this biopolymer can be involved in the hypersensitive virus-induced reaction, probably modulating the action of cellular glycopolymer-inductor(s). At the virus infection localisation the lectin-like proteins are suggested to convert into a soluble form and to function as a regulator owing to their specific interaction with the inducer(s).