Роль гена екзополігалактуронази у процесах взаємодії Klebsiella oxytoca VN13 з коренями проростків пшениці

Abstract

Отриману інсерційним мутагенезом in vitro дефектну копію гена екзополігалактуронази K. oxytoca VNI3 з повною втратою активності використано для заміщення нашивного гена методом реципрокної рекомбінації. Кількісне співвідношення мутантних бактерій та бактерій дикого типу у змішаній популяції, асоційованій з рослиною, після чотирьох тижнів вегетації суттєво не змінилося. Обидва типи клітин проникали всередину коренів рослини однаково ефективно. Відсутність функціонально активного продукту pehX-гена не впливає на процес проникнення даних бактерій у внутрішні тканини коренів пшениці, що пов'язується з екзосубстратною специфічністю досліджуваного ферменту і не виключає участі інших пектиназ у даному процесі.

Полученная инсерционным мутагенезом in vitro дефектная копия гена экзополигалактуроназы K oxytoca VN13 с полной потерей активности использована для замещения нативного гена методом реципрокной рекомбинации. Количественное соотношение мутантных и бактерий дикого типа в смешанной популяции, ассоциированной с растением, практически не изменялось в течение 4 недель вегетации растений. Оба типа клеток проникали внутрь корней растения одинаково. Отсутствие функционально активного продукта pehX-гена не влия­ет на процесс проникновения данных бактерий во внутренние ткани корней пшеницы, что может быть связано с экзосубстратной специфичностью исследуемого фермента и не исключа­ет участия других пектиназ в данном процессе.

An insertionally inactivated copy of the exopolygalacturonase (pehX) gene of K. oxytoca VN13 was used for the wild type gene substitution by reciprocal recombination. The ratio of the mutant and wild type bacterial cells in plant associated population has not being changed within a 4 week-period of the plant vegetation. Both types of cells penetrated inside the roots equally. Inactivation of the pehX-gene is not essential for the wheat root internal colonization, and this may be connected with substrate exospecificity of the enzyme and does not exclude a role of other pectinases in the penetrating process.