Установлен неизвестный ранее эффект – зависимость скорости ферментативной реакции превращения пировиноградной кислоты в молочную, катализируемой лактатдегидрогеназой (JIДГ ) в присутствии никотинамидадениндинуклеотида восстановленного (NADH) от концентрации растворенного в реакционной среде кислорода воздуха (O₂). Показано, что этот эффект обусловлен образованием комплекса динуклеотида с молекулами O₂. Установлено, что удаление молекулярного кислорода из раствора кофермента приводит к изменению пространственной структуры молекул NADH. Изменения, индуцируемые молекулярным кислородом, носят обратимый характер. Для реакции превращения лактата в пиру ват, катализируемой ЛДГ в присутствии NAD окисленного (NAD⁺), зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации растворенного кислорода не наблюдается. Не происходит и комплексообразования окисленной формы кофермента с молекулами O₂.
Встановлено невідомий раніше ефект – залежність швидкості ферментативної реакції перетворення піровиноградної кислоти в молочну, що каталізується лактатдегідрогеназ ою (ЛДГ) в присутності нікотинамідаденіндинуклеотиду відтвореного (NADH) від концентрації розчиненого в реакційному середовищі кисню повітря (O₂). Показано, що цей ефект обумовлений утворенням комплексу динуклеотиду з молекулами O₂ . Встановлено, що видалення молекулярного кисню із розчину коферменту призводить до змін простірної структури молекул NADH. Зміни, викликані молекулярним киснем, мають зворотній характер. Для реакції перетворення лактату в піруват, що каталізується ЛДГ в присутності NAD окисленого (NAD⁺ ), залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації розчиненого кисню не спостерігається. Не відбувається і комплексоутворення окисленої форми коферменту з молекулами O₂.
A new effect, the dependence of the rate of the enzymatic biochemical reaction of pyruvate transformation to lactate catalyzed by lactatedehydrogenase (LDH) in the presence of reduced nicotinamidadeninedinucleotide (NADH) on the concentration of air oxygen (O₂) dissolved in the reaction medium, are reported. It is shoun that this effect is due to the dinucleotide with molecules O₂ complex formation. It is found that the molecular oxygen removal from the coenzyme solution lead to the NADH spatial structure change. Changes, induced by molecular oxygen, are reversible. The dependence of the rate enzymatic biochemical reaction on concentration of dissolved oxygen has not been observed in the case of lactate-pyruvate transformation reaction catalysed by LDH in the presence of nicotinamidadeninedinucleotide (NAD⁺). There have not been observed the NAD⁺ with O₂ molecules complexes.
