Клонирование  и  бактериальная  экспрессия  цитокинподобного  некаталитического  домена  бычьей  тирозил-тРНК  синтетазы

Домашня сторінка
→
Хімічні та біологічні науки
→
Відділення біохімії, фізіології та молекулярної біології
→
Biopolymers and Cell
→
Биополимеры и клетка, 1998, том 14
→
Биополимеры и клетка, 1998, № 5
→
Переглянути статтю

Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы

Дубровский, А.Л. ; Савинская, Л.А. ; Корнелюк, А.И.

Інші назви: Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы
Cloning and bacterial expression of the cytokine-like noncatalytic domain of bovine tyrosyl-tRNA synthetase

Тема: Структура и функции биополимеров

Інший ID: DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004EA

URI: http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155596

Посилання: Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы / А.Л. Дубровский, Л.А. Савинская, А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 5. — С. 449-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.

Дата: 1998

Завантажень: 239

Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы

Анотація:

В бактериальной системе экспрессии в векторе рЕТ15b клонирован и экспрессирован цитокинподобный С-концевой некаталшпический домен тирозил-тРНК синтетазы быка (D322-S528). С использованием металл-хелатирующей хроматографии па Ni-NTA агарозе выделен рекомбинантный белок в гомогенном состоянии по данным гель-электрофореза.

В бактеріальній системі експресії у векторі рЕТ15b кланован та експресовано цитокінподібний С-кінцевий не каталітичний домен тирозил-тРНК синтетази бика (D322 S328). З використанням метал-хелатної хроматографії на Ni-NTA-агарозі виділено рекомбінантний білок у гомогенному стані за даними гель-електрофорезу.

Cytokine-like noncatalytical C-terminal domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (D322-S528) has been cloned and expressed in bacterial expression system using pET15b vector. Recombinant protein has been isolated by metal-chelating chromatography on the Ni-NTA agarose into a homogenous state according to gel-electrophoresis data.

Показати повний запис статті