Взаимосвязь структурно-динамических свойств и сродства к кислороду электрофоретических фракций гемоглобина дельфина-афалины Tursiops truncatus

Abstract

Методом ЯМР-релаксации изучена внутримолекулярная подвижность трех электрофоретических фракций гемоглобина дельфина-афалины. Установлено, что фракции гемоглобина с большей внутримолекулярной подвижностью имеют больший общий объем гидрофобных полостей и характеризуются меньшим сродством к кислороду.

Методом ЯMP-релаксації вивчено внутрішньомолекулярну рухливість трьох електрофоретичних фракцій гемоглобіну дельфіна-афаліни. Встановлено, що фракції гемоглобіну з більшою внутрішньомолекулярною рухливістю мають більший загальний об'єм гідрофобних порожнин та характеризуються меншою спорідненістю з киснем.

Intramolecular mobility of all fractions of haemoglobin in dolphin-afaline Tursiops truncatus has been studied by method of NMR-ralaxation. It has been determined that haemoglobin's fractions with more intramolecular mobility have more volume of hydrophobic cavities and smaller affinity to oxygen.