Каталаза печени крыс в условиях искусственного гипобиоза

Abstract

Исследовали особенности действия фермента – антиоксидан­ти каталазы при гипобиозе. В опытах in vivo и in vitro установлено активирующее действие НСО₃ -СО₂ на каталазу печени крыс. Показано, что на фоне постоянной концентрации углекислоты фермент стабилен в пределах рН 7,2–8,5. Км каталазы в условиях нормы и гипобиоза являются величинами одного порядка. В то же время выявлено увеличение kcat и kcat/Kм фермента при гипобиозе, что свидетельствует о росте эффективности действия биокатализатора в этих условиях.

Досліджували особливості дії ферменту — антиоксиданти каталази в умовах гіпобіозу. У дослідах in vivo та in vitro виявлено активуючу дію HCO₃-СО₂ на каталазу печінки щурів, яка відбувається у перші секунди реакції. Показано, що на фоні постійної концентрації вуглекислоти фермент залишається стабільним у межах pH 7,2—8,5. Км каталази за норми і гіпобіозу є величинами одного порядку. Збільшення значення kcat і kcat/KМ ферменту під час гіпобіозу свідчить про зростання ефективності дії біокаталізатора за цих умов.

The peculiarities of antioxidant enzyme catalase action in hyber­nation were studied. In vivo and in vitro assays show that (HCO₃ -CO₂) activates rat liver catalase. It was determined that between pH 7.2 and 8.5 the enzyme was stable when the carbon concentration was constant. The catalase KM values at norm and hypobiosis are of the same level. Nevertheless, the enzyme kcat and kcat/KM values rise was established under the hypobiosis conditions. This increase relates to a greater biocatalyst efficiency rather than to a higher level of its synthesis.