Исследованы рРНК-белковые сшивки в 70S рибосомах, меченных ³⁵S, в свободном состоянии и с составе комплекса инициации рибосома-AUGU6-fMet-тРНКMet с использованием, бифункционального реагента {дихлор[N,N,N',N'-тетракис-(2-аминоэтил)-1,6-гексаметилендиаминдиплатина)}дихлорида. Наборы белков, сшивающихся с 16S и 23S рРНК в свободых 70S рибосомах и в комплексе рибосом с матрицей и инициаторной тРНК, различаются незначительно.
Досліджено рРНК-білкові зшивки в 70S рибосомах, мічених ³⁵S, у вільному стані і у складі комплексу ініціації рибосома-AUGU6-fMet-тРНКMet з використанням біфункціонального реагенту {дихлор[N,N,N',N'-тетракіс-(2-аміноетил)-1,6-гексаметилендіаміндиплатину)}дихлориду. Набори білків, що зшиваються з 16S і 23S рРНК у вільних 70S рибосомах та в комплексі рибосом з матрицею і ініціаторною тРНК, різняться незначно.
rRNA-protein cross-links in 70S ³⁵S-labelled ribosomes in the free state and within initiation complex ribosome-AUGU6-fMet-tRNAfMet were investigated using bifunctional cleavable reagent {dichloro [N,N,N',N'-tetrakis- (2-aminoethyl) -1.6-hexamethylendiamine-diplatinum(II)]}dichloride. The sets of proteins cross-linked to 16S and 23S rRNA in free 70S ribosomes and in 70S initiation complex were shown to slightly differ. It was found that one of L7/L12 dimers borders on one of 16S rRNA sites (a distance <5 nm) both in free ribosomes and in initiation complex.