Иммунохимическая идентификация апопротеина A-I в хроматине ядер гептоацитов крыс

Abstract

С помощью методов иммунохимии показано наличие иммунореактивности апопротеина A-I (апо A-I) во фракции суммарного, репрессированного, транскрипционно активного хроматина и ядерного матрикса. Используя иммуноблотинг, удалось выявить два белка, по антигенным свойствам идентичных апо A-І Один с молекулярной массой 28 ООО присутствовал во фракции транскрипционно активного хроматина и в ядерном матриксе; второй белок (около 14 000) – только в репрессированном хроматине. Молекулярная масса, электрофоретическая подвижность и иммунохимическая идентичность позволяют считать, что один белок является апо A-I, другой – продуктом его лимитированного протеолиза.

З використанням сучасних методів імунохімічного аналізу в хроматині ядер гепатоцитів щурів виявлено два білки, що ідентичні за антигенними властивостями апопротеї, ну А-I (апо А-І). Один з молекулярною масою 28 000 містився у фракції транскрипційно активного хроматину та в ядерному матриксі. Другий .білок (біля 14000) знаходився лише в репресованому; хроматині. Питома імунореактивність апо А-І транскрипційно активного хроматну і ядерного матриксу була удвічі вищою, ніж сумарного і репресованого хроматину. Молекулярна маса, електрофоретична рухомість та імунохімічна ідентичність дозволяють вважати, що один білок є апо А-І, а другий – продуктом його лімітованого, протеолізу.

Two proteins of 28000 and 14000 immunologically identifical to apoprotein A-I were found in the chromatin of rat hepatocyte nuclei of using immunoblotting and enzyme-linked immunosorbent assay. The 28 000 protein was present in the trans-criptionally active chromatin and in the nuclear matrix. The 14000 protein was present in the repressed chromatin. The molecular weights of these protein determinated by SDS-PAGE, and immunochemical identity allow us to propose, that one of this proteins is apoprotein A-I, and the other one is probably a product of limited proteolysis of apoprotein A-I.