Одержано глікопротеїни плазматичних мембран еритроцитів курей шляхом екстракції ізольованих мембран сумішшю хлороформ – ізопропанол Методом електрофорезу в пластині поліакриламідного гелю з DS-Na виявлено основні Шифф-позитивні фракції з молекулярною масою (м. м.) 28,55, 130,140,155 кДа, а також мінорні фракції з м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфічні до О-глікозидних ланцюгів лектини арахісу і хлібного дерева зв'язувалися з зонами 28 і 55 к Да. За допомогою препаративного електрофорезу одержано в чистому стані сіалоглікопротеїни 28 і 55 кДси При повторному електрофорезі останнього, крім основної фракції 55 к Да, виявлялася фракція з м. м. 28 к Да. Це є свідченням того, що глікопротеїн 55 кДа є димерною формою глікопротеїну 28 кДа. Сіалоглікопротеїн 28 кДа взаємодіяв з лектинами арахісу, хлібного дерева, зародків пшениці, рицини, сочевиці, квасолі, виноградного слимака, кори золотого дощу і не зв'язувався з конканаваліном А. За своїми властивостями сіалоглікопротеїни 28 і 55 к Да подібні до глікофоринів людини і ссавців.
Получены гликопротеины плазматических мембран эритроцитов кур путем экстракции изолированных мембран смесью хлороформ–изопропанол. Методом электрофореза в пластине полиакриламидного геля с DS-Na выявлены основные Шифф-позитивные фракции с молекулярной массой (м. м.) 28, 55, 130,140,155 кДа, а также минорные фракции с м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфические к О-гликозидным цепям лектины арахиса и хлебного дерева связывались с зонами 28 и 55 кДа. С помощью препаративного электрофореза получены в чистом состоянии сиалогликопротеины 28 и 55 кДа. При повторном электрофорезе последнего, кроме основной фракции 55 кДа, выявлялась фракция с м. м. 28 кДа. Это свидетельствует о том, что гликопротеин 55 кДа является димерной формой гликопротеина 28 кДа. Сиалогликопротеин 28 кДа взаимодействует с лектинами арахиса, хлебного дерева, зародышей пшеницы, клещевины, чечевицы, фасоли, виноградной улитки, коры золотого дождя и не связывается с конканавалином А. По своим свойствам сиалогликопротеины 28 и 55 кДа подобны гликофоринам человека и млекопитающих.
Membrane glycoproteins of hen red blood cells were obtained by extraction of isolated membranes with chloroform – isopropanol mixture. Polyacrylamide slab gel electrophoresis in the presence of DS-Na revealed several major fractions with molecular weights 28,55,130,140,155 kDa and minor fractions with M. W. 22, 40, 50 kDa. Specific to O-glycosidic chains peanut and jack fruit lectins bound with<28 kDa and 55 kDa bands. Sialoglycoproteins with M. W. 28 kDa and 55 kDa were obtained in pure state by preparative electrophoresis. After subsequent electrophoresis of 55 kDa glycoprotein besides the main band 55 kDa fraction with M. W. 28 kDa was revealed. It is suggested that glycoprotein with M. W. 55 kDa is a dimeric form of 28 kDa glycoprotein. Sialoglycoprotein 28 kDa interacted with lectins of peanut, jack fruit, wheat germ, castor bean, lentil, red kidney bean, garden snail, laburnum anagyroides bark and did not bind concanavalin A. The properties of Sialoglycoproteins with M. W. 28 kDaand 55 kDa resemble that of human and mammalian glycophorins.
