Исследование серил-тРНК синтетазы из печени быка иммунохимическими методами

Abstract

Получены поликлональные аффинно очищенные антитела на колонке с серил-тРНК синтетазой 95 %-ной чистоты, иммобилизованной в качестве лиганда на BrCN-активированной агарозе. Исследована специфичность полученных антител, их влияние на ферментативную активность серил-тРНК синтетазы, а также межвидовой перекрест серил-тРНК синтетаз из различных организмов. Установлено, что межвидовой перекрест имеет место между серил-тРНК синтетазами различных представителей класса эукариот и отсутствует с прокариотическими ферментами, что свидетельствует в пользу предположения об отсутствии гомологии у антигенных детерминант серил-тРНК шнтетаз эукариот и прокариот.

Отримано поліклональні афінно очищені антитіла на колонці з серил-тРНК синтетазою 95 %-ї чистоти, імобілізованої як ліганд на BrCN-активованій агарозі. Досліджено специфічність отриманих антитіл, їхній вплив на ферментативну активність серил-тРНК синтетази, а також міжвидовий перехрест серил-тРНК синтетаз з різних організмів. Встановлено, що міжвидовий перехрест відбувається між серил -тРНК синтетазами різних представників класу еукаріотів і не відбувається з прокаріотичними ферментами, що свідчить на користь припущення стосовно відсутності гомології у антигенних детермінант серил-тРНК синтетаз еу- та прокаріотів.

Polyclonal affined-purified antibodies against bovine seryl-tRNA-synthetase were prepared. Antibodies inhibit the Ser-tRNA synthetase activity and interact with the seryl-tRNA-synthetases from different organisms. Antibodies cross-react with seryl-tRNA-synthetases of eucaryotic rather than procaryotic species, as revealed by immunoblot analysis.