Гидродинамические характеристики 12S-олигомера белка тел включения вируса ядерного полиэдроза тутового шелкопряда Bombyx mori и модель его структуры в растворе

Abstract

Методами седиметационного равновесия и седиментации – диффузии определены молекулярная масса олигомера полиэдренного белка 3333000 и 344000 соответственно и его гидродинамические характеристики. Исходя из известного аминокислотного состава белка вычислен парциальный удельный объем v = 0,7379 см³/г. По результатам, полученным ранее для мономера и в данной работе для олигомера, рассчитаны фрикционные и аксиальные отношения вытянутых эллипсоидов вращения, которыми аппроксимируются молекулы белка. Мономер с учетом частичной сольватации (0.4 г/г) имеет отношение полуосей а/б = 13. Олигомер, состоящий из 12 мономеров также асимметричен с отношением полуосей а/б=4,5. Предлагается модель укладки 12 молекул мономера в одну молекулу олигомера, аналогичная модели кератина. Предполагается что три частицы расположены в центре и девять – на переиферии.

Методами седиментаційної рівноваги і седиментації – дифузії визначено молекулярну масу олігомеру поліедренного білка 3333000 і 344000 відповідно і його гідродинамічні характеристики. Виходячи з відомого амінокислотного складу білка обчислено парціальний питомий об’єм v = 0,7379 см³/г. За результатами, отриманими раніше для мономера і в даній роботі для олігомера, розраховано фрикційні й аксіальні відношення витягнутих еліпсоїдів обертання, якими апроксимуються молекули білка. Мономер з урахуванням часткової сольватації (0,4 г/г) має співвідношення напівосей а/б = 13. Олігомер, що складається з 12 мономерів, також є асиметричним з відношенням напівосей а/б = 4,5. Пропонується модель укладання 12 молекул мономера в одну молекулу олігомеру, аналогічна моделі кератину. Припускають, що три частинки розташовані у центрі і дев’ять – на периферії.

The molecular weight of the polyhedral protein was obtained by two techniques: sedimentation equilibrium (M=333000 Da) and sedimentation-diffusion (M = 344000 Da). Itshyd-rodynamic characteristics (sedimentation constant s⁰₂₀, w = 11.9 S and diffusion constant D⁰₂₀, w = 3.2·10⁻⁷ cm²/g) were determined as well. Frictional and axial ratios of protein molecules approximated by ellipsoids of revolution were calculated by the data obtained earlier for the monomer and in this work for the oligomer. Taking account of the protein partial solvation the monomer has a semiaxis ratio of 13 and the oligomer has also an asymmetrical shape with a semiaxis ratio of 4.5. The model of 12 monomer molecules packing in one oligomer molecule, similar to a keratin model, is suggested.