Активация биосинтеза лизина у Streptococcus bovis

Abstract

Полученные в работе мутантные штаммы S. bovis, устойчивые к аналогу лизина S-2-аминоэтил-L-цистеину, характеризуются повышенной ферментативной активностью аспартаткиназы и диаминопимелатдекарбоксилазы, катализирующих первый и последний этапы биосинтеза лизина у микроорганизмов. Эти мутанты экскретируют лизин в культуральную среду. Показана трансформация протопластов S. bovis с помощью рекомбинантной плазмидной ДНК, содержащей гены биосинтеза лизина Bacillus subtilis. Генетический анализ плазмидной ДНК подтвердил стабильное сохранение lys-генов В. subtilis в клетках гетерологичного хозяина.

Одержані в роботі стійкі до аналогу лізину-8-2-аміноетил-L-цистсеїну– мутантні штами, S. bovis характеризуються більш високою ферментативною активністю аспартаткінази і діамінонімелатдекарбоксилази, що каталізують перший та останній етапи біосинтезу лізину у мікроорганізмів. Ці мутанти екскретують лізин в культуральну рідину. Показана трансформація протопластів S. bovis за допомогою рекомбінантної плазмідної ДНК, яка містить гени біосинтезу лізину Bacillus subtilis. Генетичний аналіз плазмідної ДНК підтвердив стабільне збереження lys-генів В. subtilis у клітинах гетерологічного хазяїна.

S-2-aminoethyl-L-cysteine resistant S. bovis strains have been obtained. The high level of asparlokinase and diaminopirnlate decarboxylase activity as well as lysine biosynthesis activation have been shown in crude extracts of AEC mutants. B. subtilis lysine gene containing plasmid has been introduced into S. bovis protoplasts. The stability of recombinant plasmids in the cells has been confirmed.