Исследованы термодинамические параметры взаимодействия тРНКPhe- С—С—A(3'NH-Phe— стабильного аналога аа-тРНК с 30S субчастицей рибосомы. В присутствии матрицы 30S субчастица способна связывать две молекулы tPHKPhe-C—С—A(3'NH)-Phe— по акцепторному (А) и донорному (Р) сайтам. Определены константы ассоциации стабильного аналога аа-тРНК с тРНК-связывающими сайтами малой субчастицы рибосомы.
Досліджено термодинамічні параметри взаємодії тРНКPhe-С-С-A (3'NH)-Phe — стабільного аналога аа-тРНК з 30S субчастинкою рибосоми. За присутності матриці 30S субчастинка здатна зв’язувати дві молекули тPHKPhe-C-С-A (3'NH)-Phe — по акцепторному (А) і донорному (Р) сайтах. Визначено константи асоціації стабільного аналога аа-тРНК з тРНК-зв’язувальними сайтами малої субчастинки рибосоми
The thermodynamic parameters of binding of tRNAPhe-C-C-A(3'NH)Phe (a stable analogue of aminoacyl-tRNA) to SOS ribosomal subunit are studied. In the presence of template 30S subunit binds 2 molecules of tRNAPhe-C-C-A(3'NH)-Phe to the acceptor (A) and peptidyl (P) sites. The affinity constants of the stable analogue of aminoacyl-tRNA for tRNA-binding sites of the small ribosomal subunit are measured: