Изучалась антиоксидантная (АО) активность железо-связывающего белка лактоферрина (ЛФ) из нативного и лиофилизированного молозива коров на модели гипотермического хранения фрагментов печени крыс. При оценке перекисного окисления липидов (ПОЛ), которые интенсифицируются в мембранах при холодовом хранении фрагментов, показано, что ЛФ как из нативного, так и лиофилизированного молозива оказывает выраженное АО действие и замедляет истощение эндогенных систем АО защиты.
У роботі вивчалась антиоксидантна активність залізозв’язуючого білка лактоферину з нативного і ліофілізованого молозива корів на моделі гіпотермічного зберігання фрагментів печінки щурів. При оцінці перекисного окислення ліпідів, які інтенсифікуються у мембранах при холодовому зберіганні фрагментів, показано, що лактоферин як із нативного, так і ліофілізованого молозива має виражену антиоксидантну дію і уповільнює виснаження ендогенних систем антиоксидантного захисту.
The antioxidative (AO) activity of iron-binding protein lactoferrin (LF) derived from native and lyophilized bovine colostrum in the model of hypothermic storage of rat liver fragments has been studied. While estimating the lipid peroxidation (LPO) intensifying in membranes during cold storage of fragments, it has been shown that lactoferrin both from native and lyophilized colostrum has strong antioxidative effect and slows down the exhaustion of endogenous systems of antioxidative protection.