Показано здатність ізольованого чинника спряження CF₁ — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібітори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували
естеразну активність ензиму. АА в низькій концентрації (менше 5 мкМ) стимулював, а в діапазоні 25—
75 мкМ інгібував естеразну активність CF₁. ЕА в концентраціях 1—75 мкМ спричиняв значні зміни естеразної активності CF₁. АА і ЕА також впливали на латентну ATФазну активність ензиму: в концентраціях
1—25 мкМ активували, а 30—100 мкМ пригнічували гідроліз ATФ. Отримані результати дають підставу припустити, що виявлена естеразна активність CF₁ пов'язана з карбоангідразною функ цією чинника спряження
і, можливо, є необхідною для перенесення протонів, спряженого з реакціями синтезу або гідролізу ATФ.
Показана способность изолированного сопрягающего фактора CF₁ — каталитической части ATФ-синтазного комплекса хлоропластов — катализировать гидролиз п-нитрофенилового эфира уксусной кислоты.
Специфические ингибиторы карбоангидразы — ацетазоламид (АА) и этоксизоламид (ЭА) — в концентрациях 1—100 мкМ модифицировали эстеразную активность фермента. АА в низкой концентрации (менее
5 мкМ) стимулировал, а в диапазоне 25—75 мкМ ингибировал эстеразную активность CF₁. ЭА в концентрациях 1—75 мкМ вызывал значительные изменения эстеразной активности CF₁. АА и ЭА также влияли
на латентную ATФазную активность фермента: в концентрациях 1—25 мкМ активировали, а 30—100 мкМ
подавляли гидролиз ATФ. Полученные результаты позволяют предположить, что обнаруженная эстеразная активность CF₁ связана с карбоангидразной функцией сопрягающего фактора и, возможно, необходима для переноса протонов, сопряженного с реакциями синтеза либо гидролиза ATФ.
It is shown that the isolated coupling factor CF₁ (a catalytic part of the ATP synthase complex of chloroplasts)
is able to catalyze the hydrolysis of p-nitrophenyl ester of acetic acid. Specific inhibitors of carbonic anhydrase,
acetazolamide (AA), and ethoxyzolamide (EA) in the concentration range of 1 to 100 μM modified the esterase
activity of the enzyme. AA at low concentrations (less than 5 μM) stimulated and in the range of 25-75 μM inhibited
the esterase activity of CF₁. 1-75 μM EA caused the considerable changes in the esterase activity of CF₁.
AA or EA affected also the latent ATPase activity of the enzyme: in the concentration 1-25 μM activated and
30-100 μM inhibited ATP hydrolysis. These results suggest that the observed esterase activity of CF₁ is related
to the carbonic anhydrase function of the coupling factor and is probably necessary for the proton transfer coupled
with the reactions of ATP synthesis or hydrolysis.
