Изучена связь активности липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы с показателями технологического качества в зерне межсортовых замещенных линий пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 по хромосомам первой и шестой гомеологичных групп и их родителей. В зерне замещенных линий с хорошими физическими свойствами клейковины наблюдали относительно низкий уровень активности эндогенных протеиндисульфидоксидоредуктазы и липоксигеназы. Предполагается, что влияние среды на формирование качества клейковины может быть опосредованно лабильной системой оксидоредуктаз, регулирующих SH/SS-редокс статус запасных белков зерновки.
Вивчено зв’язок активності ліпоксигенази та глутатіонзалежної протеїндисульфідоксидоредуктази з показниками технологічної якості в зерні міжсортових заміщених ліній пшениці Діамант 2/Новосибірська 67 по хромосомах першої і шостої гомеологічних груп та їх батьків. У зерні заміщених ліній з добрими фізичними властивостями клейковини спостерігали відносно низький рівень активності ендогенних протеїндисульфідоксидоредуктази та ліпоксигенази. Припущено, що вплив середовища на формування якості клейковини може бути опосередкований лабільною системою оксидоредуктаз, що регулюють SH/SS-редокс статус запасних білків зернівки.
Correlations were studied between activities of lipoxygenase (LOX) and glutathionedependent protein disulfide oxydoreductase (PDO) and technological parameters in grain of the bread wheat intervarietal substitution lines Diamant 2/Novosibirskaya 67 for chromosomes of 1 and 6 homoeological groups and their parents. In the lines with high physical properties of gluten a relatively low activity level of endogenous LOX and PDO was detected. It is supposed that the environmental influence on the formation of gluten quality may be mediated by the system of oxydoreductases regulating redox SH/SS status of storage proteins in grain. The input of enzymes in the formation of structural gluten matrix and its physical properties depends both of balance of their activities in the ripening and the mature grain and from the whole SH/SS status of gluten proteins.