Изоферментный спектр пероксидазы Chlorophyta

Abstract

Показано, что пероксидаза зеленых водорослей (Chlorophyta) представлена множественными молекулярными формами (МФ) как с широкой субстратной специфичностью, так и с четко выраженным сродством только к одному субстрату. У протококковых зеленых водорослей выявлено бόльшее число МФ с широкой субстратной специфичностью, чем у более продвинутых в эволюционном отношении многоклеточных зеленых водорослей. В интегральных спектрах пероксидазы зеленых макрофитов проявляется меньше компонентов с широкой субстратной специфичностью по сравнению с синезелеными водорослями. На примере зеленых водорослей прослеживается сужение субстратной специфичности с усложнением организации организма. Эти данные свидетельствуют об эволюционной значимости МФ ферментов и позволяют рассматривать их как одно из звеньев в биохимических механизмах адаптации.

Показано, що пероксидаза зелених водоростей (Chlorophyta) представлена багатьма молекулярними формами (МФ) як з широкою субстратною специфічністю, так і з чітко вираженою спорідненістю тільки з одним субстратом. У протококкових зелених водоростей виявлено більше число МФ з широкою субстратною специфічністю, ніж у більш просунутих в еволюційному відношенні багатоклітинних зелених водоростей. В інтегральних спектрах пероксидази зелених макролітів проявляється менше компонентів з широкою субстратною специфічністю порівняно з синьозеленими водоростями. На прикладі зелених водоростей простежується звуження субстратної специфічності з ускладненням організації організму. Ці дані свідчать про еволюційну значимість МФ ферментів і дозволяють розглядати їх як один з ланцюжків в біохімічних механізмах адаптації.

The aim of the work was a comparative study of substrate specificity of molecular forms (MF) of green alga peroxidase depending on their systematic position, ecological conditions, of place and period of vegetation. Peroxidase activity was determined after the electrophoretic separation of proteins in PAAG, using benzidine, pyrogallol, pyrocatechol and guaiacol as substrata. Plural MFs of peroxidase both with wide substrate specificity and with expressed affinity only to one substrata were found in green alga. The greater number of MFs with wide substrate specificity was detected in unicellular green alga than it was found in more evolutional advanced multicellular green alga. The number of MFs of peroxidase in the integral spectra of green macrophytes, as well as early studied red and brown alga, was lesser than in blue-green alga. It was concluded that substrate specificity of peroxidase in green alga as well as in blue-green and red alga is narrowed with complication of their organization. The data are evidenced of evolutional importance of enzymatic MFs diversity and allow to consider them as one of units in the biochemical mechanisms of adaptation.