Досліджено вплив фосфатидної кислоти (ФК) – алостеричного активатора 5-ліпоксигенази (5-ЛО) з бульб картоплі на термодинамічні параметри термоінактивації ензиму з метою встановлення структурно-функціональних зв’язків окремих компонентів апарату ліпідного обміну: ліпоксигеназ та фосфоліпідів мембран. Встановлено, що ФК суттєво змінює термостабільність 5-ЛО, зокрема у його присутності відбувається зростання енергії активації (Еа ) денатурації ензиму в декілька разів. Подібні зміни можуть свідчити, що взаємодія фосфоліпіду ФК із 5-ЛО призводить до певних конформаційних змін ензиму, можливо обумовлених гідрофобними взаємодіями. Одержані результати дають можливість спробувати пояснити механізм дії ФК як алостеричного активатора 5-ЛО, який здатний заміщати молекули субстрату у місцях їхнього зв’язування та підвищувати рівень утворення специфічних продуктів 5-ліпоксигеназного окислення лінолевої кислоти.
Исследовано влияние фосфатидной кислоты (ФК) – аллостерического активатора 5‑липоксигеназы (5-ЛО) из клубней картофеля на термодинамические параметры термоинактивации энзима с целью определения структурно-функциональных связей отдельных компонентов аппарата липидного обмена: липоксигеназ и фосфолипидов мембран Установлено, что ФК существенно изменяет термостабильность 5-ЛО, а именно, в присутствии данного фосфолипида происходит увеличение энергии активации Еа денатурации энзима в несколько раз. Подобные изменения могут свидетельствовать о том, что взаимодействие фосфолипида ФК с 5-ЛО приводит к некоторым конформационным изменениям энзима, возможно обусловленным гидрофобными взаимодействиями. Полученные результаты дают возможность объяснить механизм действия ФК как аллостерического активатора 5-ЛО, способного замещать молекулы субстрата в местах их связывания и повышающего уровень образования специфических продуктов 5-липоксигеназного окисления линолевой кислоты.
The investigation aim was to establish the structural-functional relations of individual lipid metabolism components: enzymes – lipoxygenases and membrane phospholipids. Influence of phosphatidic acid (PA)– allosteric activator of potato tuber 5-lipoxygenase (5-LO) – on thermoinactivation thermodynamic parameters of enzyme was studied. It was established that PA changes essentially the 5-LO thermostability, namely activation energy Еа of enzyme denaturation increases several times in this phospholipid presence. Such changes can evidence that PA interaction with 5-LO leads to conformational changes of enzyme probably due to hydrophobic interactions. Obtained results give a possibility to interpret the action mechanism of PA as 5-LO allosteric activator, which can displace the substrate molecules in binding sites and increase the level of formation of specific products of linoleic acid oxygenation by 5-LO.
