Внутримолекулярная структура и окислительная модификация главных фракций гемоглобинов отдельных представителей млекопитающих и рыб

Abstract

Обсуждаются филогенетические особенности общего объема гидрофобных полостей и степени гидрофобности центральных участков молекул главных фракций гемоглобинов отдельных пред­ставителей класса млекопитающих и класса рыб. Установлено, что гемоглобины позвоночных подвергаются окислительной модификации в эритроцитах, уровень которой имеет видовую специфичность и определенную зависимость от внутримолекулярной структуры белка. У пред­ставителей класса млекопитающих прослеживается прямая связь между общим объемом гидро­фобных полостей молекул гемоглобинов и уровнем продуктов окислительной модификации основного характера, что проявляется в условиях инициации окислительных процессов. У представителей класса рыб выявлена обратная связь между соответствующими показателями гемоглобинов в их исходном состоянии, до инициации окислительных процессов.

Обговорюються філогенетичні особливості загального об'єму гідрофобних порожнин і ступеня гідрофобності центральних ділянок молекул головних фракцій гемоглобінів окремих пред­ставників класу ссавців і класу риб. Встановлено, що гемог­лобіни хребетних піддаються окислювальній модифікації в еритроцитах, рівень якої має видову специфічність і певну залежність від внутрішньомолекулярної структури білка. У представників класу ссавців спостерігається прямий зв'язок між загальним об'ємом гідрофобних порожнин молекул гемог­лобінів та рівнем продуктів окислювальної модифікації основ­ного характеру, що виявляється в умовах ініціації окислю­вальних процесів. У представників класу риб виявлено зворот­ний зв'язок між відповідними показниками гемоглобінів у вихідному стані, до ініціації окислювальних процесів.

Philogenetic particularities of a total volume of hydrophobic cavities and hydrophobicitiy of molecular central pans of mammalian and fish haemoglobins have been revealed. It has been determined that the vertebrates' haemoglobins undergo oxidative modification in erythrocytes, the level of which is species specific and depends on the protein intramolecular structure. A direct relationship between the total volume of molecular hydrophobic cavities of mammalian haemoglobins and the level of oxidative modification base products has been shown under initiation of the oxidative processes. A reverse relation between corresponding indices has been found for fishes. haemoglobins before initiation of oxidative processes.