Изменчивость запасных белков семян язвенника многолистного

Abstract

В работе проведено изучение полиморфизма солерастворимых запасных белков семян нескольких популяций язвенника много листного. Методом электрофореза денатурированных белков в ПААГ с 0,1 % Ds-Na определена молекулярная масса (м. м.) основных фракций солерастворимых белков (от 15 000 до 100 000). Выявлено, что наряду с константными областями белкового спектра (белка с м. м. (·10³) 15–50 и 70–90) обнаруживаются вариабельные области, каждая из которых представлена одним или двумя белками с м. м. (·10³) 93–96, 63–66, 53–55. Показано, что помимо появления белков с несколько измененной молекулярной массой в вариабельных областях изменяется соотношение белка в двух отдельных фракциях, причем взаимозависимо, так что относительное количество белка вариабельной зоны остается постоянным у всех изученных вариантов. Обсуждается возможный механизм регуляции биосинтеза запасных белков растений.

В роботі вивчено поліморфізм солерозчинних запасних білків насіння різних популяцій Anihyllis polyphilla. Встановлено наявність більше як 30 білків з молекулярною масою (м. м.) від 15 000 до 100 000. В білковому спектрі є дві константні області ((15–50) · 10³ та (70–90)· 10³ ) і три варіабельні, кожна з яких включає один чи два білки ((53–55)· 10³ , (63–66)· 10³ , (93–96) · 10³ ). У варіабельних областях співвідношення між окремими фракціями змінюється, однак їх сумарний вміст є постійним в різних варіантах. Показано, що відносна кількість гомологічних білків в константних областях білкового спектру також є однаковою величиною для різних варіантів. Обговорюється можливий механізм регуляції біосинтезу запасних білків.

his study is aimed at the polymorphism of soil-soluble spare proteins from different populations of Anthyllis polyphilla Kit. seeds. More than 30 proteins with the molecular weight from 15 to 100 kDa are determined. The protein spectrum has two constant areas (15–50 and 70–90 kDa) and three variable ones, each of which includes one or two proteins (53–55, 63–66 and 93–96 kDa). Correlation between some fractions changes in variable areas, but their total contents are constant in different variants. It is shown, that relative quantity of homology proteins in constant areas of the protein spectrum is also the same in different variants. A possible mechanism of the regulation of spare proteins biosynthesis is discussed.