Исследованы нативные температурозавиеимые перестройки субфрагмента 1 (C1) миозине скелетных мышц, процесс его плавления и особенности трипсинолиза при различных температурах. Методами спектрофлюориметрии и светорассеяния показано, что тяжелая цепь C1 состоит, по крайней мере, из трех структурных единиц. На основании полученных экспериментальных результатов в совокупности с литературными данными предложена модель трехмерной организации C1.
Досліджено нативні температурозалежні перебудови субфрагмента 1 (C1) міозину скелетних м’язів, процес його плавлення і особливості трипсинолізу за різних температур. Методами спектрофлуориметрії і світлорозсіювання показано, що важкий ланцюг C1 складається, принаймні, з трьох структурних одиниць. На підставі отриманих експериментальних результатів з урахуванням даних літератури запропоновано модель тривимірної організації C1.
Native temperature-dependent transitions of subfragment 1 (S1) of skeletal muscle myosin, the process of its melting and some features of its proteolytic degradation have been studied. Sl heavy chain is shown to consist of not less than three structural units. As based on data available in literature and the authors' own results a model of SI three-dimensional organization is suggested.