Показати простий запис статті
dc.contributor.author |
Будкевич, Т.В. |
|
dc.contributor.author |
Негруцкий, Б.С, |
|
dc.contributor.author |
Сердюк, И.Н. |
|
dc.contributor.author |
Ельская, А.В. |
|
dc.date.accessioned |
2019-06-12T13:06:49Z |
|
dc.date.available |
2019-06-12T13:06:49Z |
|
dc.date.issued |
2000 |
|
dc.identifier.citation |
Изучение различных физико-химических характеристик неканонического комплекса эукариотического фактора элонгации eEF-lA с деацилированной тРНК / Т.В. Будкевич, Б.С. Негруцкий, И.Н. Сердюк, А.В. Ельская // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 4. — С. 281-283. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. |
uk_UA |
dc.identifier.issn |
0233-7657 |
|
dc.identifier.other |
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000572 |
|
dc.identifier.uri |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152600 |
|
dc.description.abstract |
Эукариотический фактор элонгации 1A (eEF-1A) играет важную роль в трансляции, катализируя GTP-зависимое связывание аминоацил-тРНК (аа-тРНК) с акцепторным (А) сайтом рибосомы. Классическая схема биосинтеза белка предусматривает существование комплекса eEF-1A в GTP-связанной форме с аа-тРНК. Однако несколькими независимыми методами было показано формирование в условиях in vitro необычного тройного комплекса [eEF-1A·GDP-тРНК]. Выдвинуто предположение о роли неканонического комплекса в цикле каналирования (channeling) тРНК в ходе элонгации трансляции у высших эукариот Задачей представленного исследования было определение константы диссоциации [eEF-1A·GDP-mPHK] комплекса методом стационарной флюоресцентной поляризации, а также радиуса инерции комплекса [eEF-1A·GDPmPHK] методом малоуглового нейтронного рассеяния (small angle neutron scattering – SANS). |
uk_UA |
dc.description.abstract |
Вперше за допомогою методу стаціонарної флюоресцентної поляризації визначено константу дисоціації [eEF-1A·GDP] з вільною тРНК. Отримане значення – 20 нМ, дозволяє припустити фізіологічну важливість досліджуваного неканонічного комплексу. При використанні методу малокутового нейтронного розсіювання вивчали форму [eEF-1A·GDP] комплексу. При порівнянні отриманого радіуса інерції для еукаріотичного фактора елонгації з аналогічним параметром для EF-1A було зроблено висновок щодо існування розгорнутої просторової структури eEF-1A, яка набуває глобулярності при взаємодії з деацильованою тРНК. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
For the first time the KA of [eEF-1A·GDP] with free tRNA was determined by steady state fluorescence polarization. The obtained value – 20 nM is allowed to suppose a physiological significance of the complex investigated. For the first time the solution conformation of rabbit liver [eEF-1A·GDP] and its complex with tRNA has been studied by small-angle neutron scattering (SANS). The shape of the [eEF-1A·GDP] molecule in solution is demonstrated to be rather relaxed and to undergo rather substantial changes upon formation of the complex with tRNA. The complex has a more compact structure than free [eEF-1A · GDP]. |
uk_UA |
dc.language.iso |
ru |
uk_UA |
dc.publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
uk_UA |
dc.relation.ispartof |
Биополимеры и клетка |
|
dc.subject |
Структура и функции биополимеров |
uk_UA |
dc.title |
Изучение различных физико-химических характеристик неканонического комплекса эукариотического фактора элонгации eEF-lA с деацилированной тРНК |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Вивчення різних фізико-хімічних характеристик неканонічного комплексу еукаріотичного фактора елонгації eEF-1A з деацильованою тРНК |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Study of different physical and chemical parameters of non-canonical complex of eukaryotic translation elongation factor 1A with deacylated tRNA |
uk_UA |
dc.type |
Article |
uk_UA |
dc.status |
published earlier |
uk_UA |
dc.identifier.udc |
577.152.611 |
|
Файли у цій статті
Ця стаття з'являється у наступних колекціях
Показати простий запис статті