Показати простий запис статті
dc.contributor.author |
Терентьев, Л.Л. |
|
dc.contributor.author |
Терентьева, Н.А. |
|
dc.contributor.author |
Рассказов, В.А. |
|
dc.date.accessioned |
2019-06-11T10:42:47Z |
|
dc.date.available |
2019-06-11T10:42:47Z |
|
dc.date.issued |
1985 |
|
dc.identifier.citation |
Сравнительное исследование свойств ДНК-полимераз α и β из эмбрионов морского ежа / Л.Л. Терентьев, Н.А. Терентьева, В.А. Рассказов // Биополимеры и клетка. — 1985. — Т. 1, № 5. — С.241-247. — Бібліогр.: 17 назв. — рос. |
uk_UA |
dc.identifier.issn |
0233-7657 |
|
dc.identifier.other |
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000189 |
|
dc.identifier.uri |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152406 |
|
dc.description.abstract |
Из клеток эмбрионов морского ежа Strongylocentrotus intermedius выделены две ДНК-полимеразы, которые на основании своих физико-химических свойств классифицированы как а и р. Исследована их матричная специфичность. Показано, что ДНК-полимераза а может взаимодействовать как с одноцепочечным участком матрицы, так и с 3'-ОН-группой в составе матрицы-затравки. Взаимодействие ДНК-полимеразы а с одноцепочечным участком зависит от нуклеотидного состава матрицы. ДНК-полимераза β взаимодействует лишь с 3'-концевой группой праймера (гидроксильной или фосфатной). ДНК-полимераза а является умеренно процессивным ферментом и не способна заполнять одноцепочечный пробел в цепи ДНК до конца; ДНК-полимераза (3 – дистрибутивный фермент и застраивает брешь в цепи ДНК полностью |
uk_UA |
dc.description.abstract |
З клітин ембріонів морського їжака Strongylocentrotus intermedius виділено дві ДНК-полімерази, які на підставі своїх фізико-хімічних властивостей класифіковані як а і р. Досліджено їхню матричну специфічність. Показано, що ДНК-полімераза а може взаємодіяти як з одноланцюговою ділянкою матриці, так і з 3'-ОН-групою у складі матриці-затравки. Взаємодія ДНК-полімерази а з одноланцюговою ділянкою залежить від нуклеотидного складу матриці. ДНК-полімераза (3 взаємодіє лише з 3'-кінцевою групою праймера (гідроксильною або фосфатною). ДНК-полімераза а є помірно процесивним ферментом і не здатна заповнювати одноланцюговий пробіл у ланцюзі ДНК до кінця; ДНК-полімераза β є дистрибутивним ферментом і забудовує пролом у ланцюзі ДНК повністю. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
Two DNA polymerases were isolated from embryonic cells of the sea urchin Strongylocentrotus mermedlus. In terms of physicochemical properties and primer-template specificity these enzymes are classified as DNA polymerases α and β. DNA polymerase a can interact both with single strand and 3'-hydroxyl termini in gapped DNA. The interaction of DNA polymerase α with single-stranded sites depends on the template base composition. DNA polymerase p recognizes only 3' primer termini (hydroxyl or phosphoryl). DNA polymerase a realizes DNA synthesis via a moderately processive mechanism and is unable to fill gaps in the DNA chain to completion. In contrast, DNA polymerase β is a distributive enzyme and fills gaps in the DNA chain completely. |
uk_UA |
dc.language.iso |
ru |
uk_UA |
dc.publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
uk_UA |
dc.relation.ispartof |
Биополимеры и клетка |
|
dc.subject |
Обзоры |
uk_UA |
dc.title |
Сравнительное исследование свойств ДНК-полимераз α и β из эмбрионов морского ежа |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Порівняльне дослідження властивостей ДНК-полімераз α і β з ембріонів морського їжака |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Comparative study of DNA polymerases α and β from sea urchin embryos |
uk_UA |
dc.type |
Article |
uk_UA |
dc.status |
published earlier |
uk_UA |
dc.identifier.udc |
577.213.32 |
|
Файли у цій статті
Ця стаття з'являється у наступних колекціях
Показати простий запис статті