В работе освещены результаты исследований молекулярных модификаций белков холодоадаптированных
организмов. Согласно имеющимся данным такие модификации достигаются путем замены аминокислотных остатков в
белковой молекуле, сокращения числа водородных связей и солевых мостиков, уменьшения гидрофобности. Указанные
модификации увеличивают гибкость макромолекул, что обеспечивает их функциональность. Обсуждается роль внутримолекулярных
взаимодействий в стабилизации белков и их функциональном состоянии в диапазоне низких температур.
У роботі висвітлено результати досліджень молекулярних модифікацій білків холодоадаптованих організмів.
Згідно з існуючими даними такі модифікації досягаються шляхом заміни амінокислотних залишків у білковій молекулі,
скорочення числа водневих зв'язків та сольових містків, зменшення гідрофобності. Зазначені модифікації збільшують гнучкість
макромолекул, що забезпечує їх функціональність. Обговорюється роль внутрішньомолекулярних взаємодій у стабілізації
білків та їх функціональному стані в діапазоні низьких температур.
The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms. According to the
current data such modifications are attained via amino acid residue substitutions in a protein molecule, reduction of hydrogen bonds
and salt bridges, hydrophobicity decrease. The specified modifications augment the flexibility of macromolecules thereby providing
their functionality. The role of molecule-to-molecule interactions in protein stabilisation and their functional state within low temperature
range is discussed.