2′,5′-олігоаденілати змінюють вторинну структуру та функціональну активність білка S100A1 людини

Abstract

Наведено результати дослiдiв, що свiдчать про здатнiсть 2′,5′-олiгоаденiлатiв приєднуватися до бiлка S100A1 людини in vitro, внаслiдок чого змiнюється його вторинна структура. Така просторова реструктуризацiя, в свою чергу, впливає на функцiональний профiль бiлка. За допомогою спектроскопiчних методiв — флуоресцентної та спектроскопiї кругового дихроїзму, вдалося зафiксувати незначнi, але достовiрнi змiни в процентному складi елементiв вторинної структури бiлка в результатi взаємодiї олiгоаденiлатiв з бiлком, а також змiни функцiональної активностi, а саме — пiдвищення константи зв’язування iонiв Ca²⁺ приблизно на порядок. На нашу думку, in vivo 2′,5′-олiгоаденiлати здатнi взаємодiяти i з iншими бiлками, не тiльки Ca²⁺-зв’язуючими, впливаючи при цьому на їх активнiсть.

Приведены результаты опытов, которые свидетельствуют о способности 2′,5′-олигоаденилатов присоединяться к белку S100А1 человека in vitro, вследствие чего изменяется его вторичная структура. Такая пространственная реструктуризация, в свою очередь, влияет на функциональный профиль белка. С помощью спектроскопических методов — флуоресцентной и спектроскопии кругового дихроизма, удалось зафиксировать незначительные, но достоверные изменения в процентном составе элементов вторичной структуры белка в результате взаимодействия олигоаденилатов с белком, а также изменения функциональной активности, а именно — повышение константы связывания ионов Ca²⁺ примерно на порядок. По нашему мнению, in vivo 2′,5′-олигоаденилаты способны взаимодействовать и с другими белками, не только Ca²⁺-связывающими, влияя при этом на их активность.

The results, which demonstrate the ability of 2′,5′-linked oligoadenylates to bind human S100A1 protein in vitro, thus causing alterations of its secondary structure, are presented. Such dimensional reorganization, in turn, affects protein’s functional activity profile. With the use of spectroscopy methods, fluorescence, and circular dichroism, we have managed to detect small, but reliable changes in protein’s secondary structure content upon the interaction with oligoadenylates, as well as alterations of its functional activity — the value of Ca²⁺ binding constant was shown to be increased. In our opinion, in vivo, 2′,5′-linked oligoadenylates interact with many other proteins, not only Ca²⁺ binding, thus affecting their activity.