Вивчення взаємодії між олігоаденілатами та інтерфероном методом мас-спектрометрії

Abstract

Встановлено, що 2′,5′-олiгоаденiлат та його епоксианалог 2′,5′-ероА₃ здатнi приєднуватися до α-iнтерферону в кiлькостi вiд 1 до 5 молекул. Подiбнi властивостi по вiдношенню до α-iнтерферону мають 3′,5′-олiгоаденiлати з рiзною кiлькiстю аденiлатiв. В той же час iнсулiн, за винятком 3′,5′-А₅, не має такої здатностi. Цi данi дають можливiсть розглядати α-iнтерферон як один iз цiльових бiлкiв для “корових” олiгоаденiлатiв, якi беруть участь у механiзмi противiрусного захисту клiтини.

Показано, что 2′,5′-олигоаденилат и егоэпоксианалог 2′,5′-ероА₃ способны присоединяться к α-интерферону в количестве от 1 до 5 молекул. Подобными свойствами по отношению к α-интерферону обладают 3′,5′-олигоаденилаты с разным количеством аденилатов. В то же время инсулин, за исключением 3′,5′-А₅, не обладает такой способностью. Полученные данные позволяют рассматривать α-интерферон как один из целевых белков для “коровых” олигоаденилатов, участвующих в механизме противовирусной защиты клетки.

It is shown that 2′,5′-oligoadenylate and its epoxy analogue 2′,5′-ероА₃ can bind to α-interferon in an amount from 1 to 5 molecules. 3′,5′-oligoadenylates that contain a different number of adenylates have similar properties. At the same time, only 3′,5′-А₅ shows the ability to bind to insulin. These data give the opportunity to consider α-interferon as one of the target proteins for “core” oligoadenylates that participate in the mechanism of antiviral defense of cells.