Показати простий запис статті
dc.contributor.author |
Мінаєв, Б.П. |
|
dc.contributor.author |
Мінаєва, В.О. |
|
dc.contributor.author |
Обушко, О.М. |
|
dc.contributor.author |
Говорун, Д.М. |
|
dc.date.accessioned |
2010-02-02T11:29:18Z |
|
dc.date.available |
2010-02-02T11:29:18Z |
|
dc.date.issued |
2009 |
|
dc.identifier.citation |
Дослідження моделей зв’язування кисню гемом за допомогою теорії функціоналу густини / Б.П. Мінаєв, В.О. Мінаєва, О.М. Обушко, Д.М. Говорун // Біополімери і клітина. — 2009. — Т. 25, № 4. — С. 298-306. — Бібліогр.: 22 назв. — укp. |
uk_UA |
dc.identifier.issn |
0233-7657 |
|
dc.identifier.uri |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/5686 |
|
dc.description.abstract |
Мета. Для дослідження механізму зв’язування кисню гемом розглянуто три моделі геометричної структури комплексу ферум(ІІ)-порфіну з молекулою О2 : молекула кисню розташована перпендикулярно до макроциклу порфіну, паралельно і під кутом. Методи. Квантово-хімічним методом теорії функціоналу густини на рівні UB3LYP/6-311G проведено розрахунок моделей комплексів ферум(ІІ)-порфіну з молекулою кисню. Результати. Описано геометричні та електронні структури, а також інфрачервоні спектри поглинання комплексів у високоспіновому (септетному) стані. Висновки. Зроблено припущення стосовно того, що основний механізм виявлення спін-орбітальної взаємодії у ході приєднання O2 до гему пов’язаний з особливостями електронної структури молекули O2. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
Aim. To study a mechanism of molecular oxygen binding to heme three models of geometry structure of the complex are considered: the axis of O2 molecule is situated perpendicularly to the porphin macrocycle, parallel, and angularly. Methods. The Fe(II) porphin complexes with dioxygen are calculated by the quantum-chemical method of density functional theory with the UB3LYP/6-311G approximation. Results. The optimized geometry and electron structures as well as the absorption IR spectra of the complexes in the high-spin (septet) state are described. Conclusions. It is shown that the main mechanism of spin-orbit coupling during the O2 binding to heme is connected with peculiarity of the O2 molecule electronic structure. |
uk_UA |
dc.language.iso |
uk |
uk_UA |
dc.publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
uk_UA |
dc.subject |
Молекулярна біофізика |
uk_UA |
dc.title |
Дослідження моделей зв’язування кисню гемом за допомогою теорії функціоналу густини |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Исследование моделей связывания кислорода при помощи теории функционала плотности |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Study on models of oxygen binding to heme using density functional theory |
uk_UA |
dc.type |
Article |
uk_UA |
dc.status |
published earlier |
uk_UA |
dc.identifier.udc |
577.175.6:544.18:543.422 |
|
Файли у цій статті
Ця стаття з'являється у наступних колекціях
Показати простий запис статті