Наукова електронна бібліотека
періодичних видань НАН України

Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка

Репозиторій DSpace/Manakin

Показати простий запис статті

dc.contributor.author Крупская, И.В.
dc.contributor.author Капустян, Л.Н.
dc.contributor.author Сидорик, Л.Л.
dc.date.accessioned 2019-06-21T05:36:47Z
dc.date.available 2019-06-21T05:36:47Z
dc.date.issued 2008
dc.identifier.citation Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка / И.В. Крупская, Л.Н. Капустян, Л.Л. Сидорик // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 6. — С. 503-507. — Бібліогр.: 23 назв. — рос., англ. uk_UA
dc.identifier.issn 0233-7657
dc.identifier.other DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007C3
dc.identifier.uri http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/157890
dc.description.abstract Фосфорилирование белков является важным механизмом посттрансляционной модификации и существенно влияет на клеточные процессы, такие как метаболизм, дифференциация, мембранный транспорт и сигнальные пути клетки. Мелузин – интегрин-β1-связывающий белок – относится к белкам, остро реагирующим на пороговые уровни механического стресса и активирующим сигнальные пути кардиомиоцитов. В данной работе проведен поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина с использованием биоинформатического анализа первичной последовательности белка. С помощью объединенного биоинформатического подхода к предсказанию сайтов фосфорилирования, а также эволюционных и структурных исследований идентифицировано, что именно Ser326, Ser329, Ser334 мелузина являются потенциальными участками для фосфорилирования протеинкиназой СК2. uk_UA
dc.description.abstract Фосфорилювання білків є важливим механізмом посттрансляційної модифікації, що суттєво впливає на клітинні процеси, такі як метаболізм, диференціація, мембранний транспорт та сигнальні шляхи клітини. Мелузин належить до білків, які гостро реагують на порогові рівні механічного стресу та активують сигнальні шляхи кардіоміоцитів. Наші дослідження присвячені пошуку потенційних сайтів фосфорилювання мелузину з використанням біоінформаційного аналізу послідовності білка. Внаслідок об’єднаного біоінформатичного підходу передбачення сайтів фосфорилювання, еволюційних і структурних досліджень идентифіковано, що Ser326, Ser329, і Ser334 мелузина є потенційними ділянками для фосфорилювання протеїнкіназою СК2. uk_UA
dc.description.abstract Phosphorylation is one of the most frequently occurring posttranslational modifications in proteins. It plays an essential role in transferring outside signals into a cell and regulates different cellular processes such as growth, metabolism, proliferation, motility and differentiation. Melusin is a stress response protein which strictly reacts to the threshold levels of mechanic stress and activates cardiomyocytes signaling pathways. The search for potential sites of melusin phosphorylation was performed using bioinformatic analysis of primary protein sequences. The comparative bioinformatic analysis of possible phosphorylation sites, evolutionary and structural motifs has identified Ser326, Ser329 and Ser334 as the most likely sites for phosphorylation of melusin by protein kinase CK2 in cardiamyocytes. uk_UA
dc.language.iso uk uk_UA
dc.publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України uk_UA
dc.relation.ispartof Біополімери і клітина
dc.subject Біоінформатика uk_UA
dc.title Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка uk_UA
dc.title.alternative Біоінформатичний пошук потенційних сайтів фосфорилювання мелузину – інтегрин-β1-зв’язувального білка uk_UA
dc.title.alternative Bioinformatic search for potential phosphorylation sites of melusin – integrin β1-binding protein uk_UA
dc.type Article uk_UA
dc.status published earlier uk_UA
dc.identifier.udc 577.21


Файли у цій статті

Ця стаття з'являється у наступних колекціях

Показати простий запис статті

Пошук


Розширений пошук

Перегляд

Мій обліковий запис