Теоретическая оценка подвижности участков пептидной цепи молекулы сывороточного

Abstract

Предложен метод оценки подвижности участков пептидной цепи молекул глобулярных белков, основанный на анализе рыхлости трехмерной структуры белка и величин невалентных взаимодей­ствий между его остатками. При этом молекула рассматривается в единственной конформации, взятой из данных рентгеноструктурного анализа. Применение предложенного метода к молекуле сывороточного альбумина человека показало, что наибольшую подвижность можно ожидать от участков, находящихся как на концах цепи (в диапазоне остатков 33—137 и 500—582), так и в ее середине (остатки 257—304). Полученные результаты могут быть использованы для выбора модели подвижности при изучении динамики альбуминов.

Запропоновано метод оцінки рухливості ділянок пептидного ланцюга молекул глобулярних білків, який грунтується на аналізі пухкості тривимірної структури білка та величин невалентних взаємодій між його залишками. При цьому моле­кула розглядається в єдиній конформації, взятій із даних рентгеноструктурного аналізу. Застосування запропонованого методу до молекули сироваткового альбуміну людини показа­ло, що найбільшу рухливість можна очікувати як для ділянок, розташованих на кінцях ланцюга (в діапазоні залишків 33— 137 і 500—582,) так і в його середині (залишки 257—304). Отримані результати можуть бути використані для вибору моделі рухливості при вивченні динаміки альбумінів.

The method for evaluation of mobility of peptide chain fragments in globular proteins is proposed. The method is based on the analysis of both the protein 3D structure friability and the values of non valent interactions between protein chain residues. The analysis is performed for a single protein conformation taken from X-ray structural data. The application of the proposed method to the molecule of human serum albumin has shown that the best mobility may be expected for the terminal chain segments (in the range of 33–137 and 500–582 residues), as well as for the segments located in the middle of the chain (257–304 residues). The obtained results may be used for selection of a mobility model while studying albumins dynamics.