dc.contributor.author |
Кайдашев, И.П. |
|
dc.date.accessioned |
2019-06-18T09:39:44Z |
|
dc.date.available |
2019-06-18T09:39:44Z |
|
dc.date.issued |
1995 |
|
dc.identifier.citation |
Тканевая специфичность пептидных экстрактов, выделенных из различных органов, и иммунорегуляторное действие пептидного экстракта почек / И.П. Кайдашев // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 5. — С. 61-74. — Бібліогр.: 22 назв. — рос. |
uk_UA |
dc.identifier.issn |
0233-7657 |
|
dc.identifier.other |
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003FD |
|
dc.identifier.uri |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156179 |
|
dc.description.abstract |
При анализе хроматографических спектров пептидных экстрактов, полученных из паренхиматозных органов (селезенка, почки, печень), эндокринных желез (тимус, поджелудочная железа) и пародонта, обнаружено значительное сходство спектров внутри выделенных групп. Предположительно, синтез исследуемых пептидов связан со специфическими для каждого органа или ткани этапами протеолитического процессинга белковых структур. Исследование аминокислотной последовательности пула фракций пептидного экстракта почек позволило определить структуру пептида-аналога: в 1-й позиции – недетерминированная аминокислота, во 2-й – глутаминовая или аспарагиновая кислота, в 3-й – лизин, в 4-й – аспарагиновая кислота или гистидин, в 5-й – недетерминированная аминокислота, в 6-й – аргинин. Пептидный экстракт почек был хроматографически разделен на 115–120 фракций. Данные, полученные при изучении КонА-индуцированной пролиферации мышиных спленоцитов, свидетельствуют о том, что пептидные фракции обладают ингибирующими свойствами (до 55 %). При изучении ИЛ-2-индуцированной пролиферации линии CTLL отмечено, что более гидрофильные фракции ингибировали, а более гидрофобные – стимулировали пролиферативный ответ, однако четкого дозозависимого эффекта обнаружено не было. Полученные результаты позволяют предположить существование органной регуляции функций клеток с помощью пептидных молекул, регулирующих пролиферацию и дифференцировку и осуществляющих кооперацию между иммуноцитами и специализированными паренхиматозными клетками. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
Аналіз хроматографічних спектрів пептидних екстрактів, виділених з паренхіматозних органів (селезінка, нирки, печінка), ендокринних залоз (тимус, підшлункова залоза) та пародонта, виявив значну схожість спектрів досліджуваних груп. Імовірно, що синтез пептидів пов'язаний із специфічними для кожного органу або тканини етапами протеолітичного процесингу білкових структур. В результаті вивчення амінокислотної послідовності пулу фракцій пептидного екстракту нирок визначено структуру пептида-аналога: у 1-й позиції – недетермінована амінокислота, у 2-й – глутамінова або аспарагінова кислота, у 3-й – лізин, у 4-й – аспарагінова кислота або гістидин, у 5-й – недетермінована амінокислота, у 6-й – аргінін. Пептидний екстракт нирок було хроматографічно розділено на 115–120 фракцій. Дані, одержані при аналізі КонА-індукованої проліферації мишиних спленоцитів, свідчать про те, що пептидним фракціям притаманні інгібуючі властивості (до 55%). При вивченні ІЛ-2-індукованої проліферації лінії CTLL відмічено, що гідрофільніші фракції пригнічували, гідрофобніші – стимулювали проліферативний відгук, однак чіткого дозозалежного ефекту знайдено не було. Отримані результати дозволяють припустити наявність органної регуляції функцій клітин за допомогою пептидних молекул, котрі регулюють проліферацію та диференціювання, здійснюють кооперацію між імуноцитами та спеціалізованими паренхіматозними клітинами. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
Extracts from parenchimal organs (spleen, kidney, liver), endocrin glands (thymus, pancreas) and periodont were investigated by high perfomance liquid chromatography (HPLC). Analysis of these chromatogramms has found out important similarity of the chromatographic spectra into determined groups. It can be possible that the synthesis of studied peptides is connected with specific for each organ or tissue stages of protein structures proteolitic processing. Pool sequence analysis of kidney peptide extract has determined the structure of peptide-analog: in 1 position –undetermined amino acid, in 2 – glutamic or aspartic acids, in 3 – lysine, in 4 – aspartic acid, in 5 – undetermined amino acid, in 6 – argi-nine. Kidney peptide extract was separated on 115–120 fractions by HPLC. The peptide fractions has inhibiting properties on ConA-induced mice spleenocytes proliferation (up to 55 %). More hydrophylic fractions are inhibited and more hydrophobic ones are stimulated proliferative response. Unfortunately, unclear dosis-dependcd actions were discovered. This results testify the existence of the cell function organ regulation by peptide molecules which executes proliferation, differentiation and cooperation between immunocytes and special parenchim cells. |
uk_UA |
dc.language.iso |
ru |
uk_UA |
dc.publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
uk_UA |
dc.relation.ispartof |
Биополимеры и клетка |
|
dc.title |
Тканевая специфичность пептидных экстрактов, выделенных из различных органов, и иммунорегуляторное действие пептидного экстракта почек |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Тканинна специфічність пептидних екстрактів, виділених з різних органів, та імунорегуляторна дія пептидного екстракту нирок |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Tissue specificity of peptide extracts which were obtained from different organs and immunoregulative, influence of peptide kidney extract |
uk_UA |
dc.type |
Article |
uk_UA |
dc.status |
published earlier |
uk_UA |
dc.identifier.udc |
Є12.017.,1:57.052+612.112+612.46-02:612.819.916 |
|