Специфічна взаємодія модельної форми депротонованої карбоксильної групи амінокислот з пурином переводить основу в рідкісний таутомер N7H: результати ab initio розрахунків у вакуумі

Abstract

За даними ab initio розрахунків (МР2/6-ЗЮ**/1HF/6-31G**) у вакуумі, що є прийнятною імітацією гідрофобного оточення у місцях білково-нуклеїнових контактів, специфічна взаємодія ацетат-іона – моделі депротонованої карбоксильної групи аспарагінової та глутамінової кис­лот – з пурином переводить нуклеотидну основу з основної таутомерної форми N9H у високое­нергетичну N7H з енергетичним виграшем 0,46 ккал/моль. Ефект досягається за рахунок вищої комплексотвірної здатності таутомеру N7H у порівняння з таутомером N9H, яка з надлишком компенсує підвищення внутрішньої енергії при переході N9HN7H( близько 3,90 ккал/моль). Обговорюється можлива біологічна роль отриманих результатів для перебігу елементарних актів білково-нуклеїнового впізнавання, зокрема, ферментативного каталізу.

По данным ab initio расчетов (MP2l6-31G**//HFl6-31G**) в вакууме, являющемся приемлемой имитацией гидрофобного окружения в местах белково-нуклеиновых контактов, специ­фическое взаимодействие ацетат-иона – модели депротонированной карбоксильной группы аспарагиновой и глутаминовой кислот – с пурином переводит основание из основной тауто­мер ной формы N9H в высокоэнергетическую N7H с энергети­ческим выигрышем 0,46 ккал/моль. Эффект достигается за счет большей комплексообразующей способности таутомера N7H в сравнении с таутомером N9H, которая с избытком компенсирует повышение внутренней энергии при переходе N9H → N7H (около 3,90 ккал/моль). Обсуждается возможная биологическая роль полученных результатов для элементарных актов белково-нуклеинового узнавания, в частности, фер­ментативного катализа.

According to ab initio calculations (MP2/6-31G**//HF/6-31G**) In vacuum (which is an acceptable imitation of the hydrophobic medium at the sites of protein-nucleic acid contacts), specific interaction of the acetate onion (model of deprotonated residues of aspartic and glutamic acids) with the purine transforms this base from the N9H ground-state tautomeric form into the N7H high-energy tautomer (hE-EN7H-EN9H is about 4 kcul/mol) with the energy advantage of 0.46 kcal/moL The effect is achieved due to the higher complexation energy of the N7H tautomer as compared to the N9H one, which overcompensates the energy excess (about 3.90 kcal/mol) of the rare tautomer. A possible biological significance of the data obtained for more profound understanding of elementary acts of protein-nucleic acid recognition, in particular, the enzyme catalysis, is discussed.