Показати простий запис статті
dc.contributor.author |
Егорова, С.П. |
|
dc.contributor.author |
Яремчук, А.Д. |
|
dc.contributor.author |
Тукало, М.А. |
|
dc.date.accessioned |
2019-06-16T07:55:49Z |
|
dc.date.available |
2019-06-16T07:55:49Z |
|
dc.date.issued |
1998 |
|
dc.identifier.citation |
Сравнительное исследование физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз из Thermus thermophilus и Escherichia coli / С.П. Егорова, А.Д. Яремчук, М.А. Тукало // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 2. — С. 144-151. — Бібліогр.: 17 назв. — рос. |
uk_UA |
dc.identifier.issn |
0233-7657 |
|
dc.identifier.other |
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004C7 |
|
dc.identifier.uri |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/154990 |
|
dc.description.abstract |
Проведено сравнение физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) из Т. thermophilus и Е. coli Определены величины констант Михаэлиса для тРНКТуr из мезофила и термофила, L-тирозина и АТР в реакции аминоацилирования. тирозил-тРНК синтетазой из Т. thermophilus при 37, 65 и 75 °С, оптимальные концентрации KСl в реакциях перекрестного аминоацилирования. Осуществлен сравнительный анализ аминокислотного состава термофильной и мезофильной тирозил-тРНК синтетаз. Получены температурные зависимости скоростей реакций пирофосфатного обмена и аминоацилирования тРНК, температурные зависимости термостабильности обоих ферментов. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
У роботі порівняно фізико-хімічні властивості тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) із Т. thermophilus і Е. coli. Визначено величини констант Міхаеліса для тРНКTyr із мезофіла і термофіла, L-тирозину і АТР в реакціях аміноацилювання тирозил-тРНК синтетазою із Т. thermophilus при 37, 65 і 75 °С, оптимальні концентрації KСІ в реакціях перехресного аміноацилювання. Здійснено порівняльний аналіз амінокислотного складу термофільної і мезофільної тирозил-тРНК синтетаз. Отримано температурні залежності швидкостей реакцій АТР-[32Р] пірофосфатного обміну і аміноацилювання тРНК, температурні залежності термостабільності обох ферментів. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
A comparative study of the physical and chemical properties of the tyrosyl-tRNA synthetases from T. thermophilus and E. coli has been carried out. KM values for tRNATyr from T. termophilus and E. coli, for L-tyrosine and ATP, as well as their temperature dependences were determined. The KCl effects were studied for the aminoacylation of the homologous tRNATyr and heterologous tRNATyr species. A comparative analysis of amino acid composition of the tyrosyl-tRNA synthetases from T. thermophilus and E. coli has been carried out. Temperature dependences of tRNA aminoacylation and [32P]PPi-ATP exchange rates and the thermostability curves for tyrosyl-tRNA synthetases from T. thermophilus and E. coli were determined. |
uk_UA |
dc.language.iso |
ru |
uk_UA |
dc.publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
uk_UA |
dc.relation.ispartof |
Биополимеры и клетка |
|
dc.subject |
Структура и функции биополимеров |
uk_UA |
dc.title |
Сравнительное исследование физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз из Thermus thermophilus и Escherichia coli |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Порівняльне вивчення фізико-хімічних властивостей тирозил-тРНК синтетаз із Thermus thermophilus і Escherichia coli |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Comparative study of the physical and chemical properties of the tyrosyl-tRNA synthetases from Thermus thermophilus and Escherichia coli |
uk_UA |
dc.type |
Article |
uk_UA |
dc.status |
published earlier |
uk_UA |
Файли у цій статті
Ця стаття з'являється у наступних колекціях
Показати простий запис статті