Анализ данных по магнитной релаксации ядер ¹³С в глобулярных белках

Abstract

Анализ релаксации ядер ¹³С в ингибиторе трипсина и рибонуклеазе S проводится с использованием разработанной авторами модификации формального подхода. Полученные микродинамические характеристики (параметры анизотропии, наивероятнейшие времена корреляции, параметры ширины распределения времен) обсуждаются в рамках моделей вращательно-колебательных движений и модели диффузии дефектов.

Аналіз релаксації ядер ¹³С в інгібіторі трипсину і рибонуклеазі S проводиться з використанням розробленої авторами модифікації формального підходу. Отримані мікродінаміческіе характеристики (параметри анізотропії, найімовірнішого часи кореляції, параметри ширини розподілу часів) обговорюються в рамках моделей вращально-коливальних рухів і моделі дифузії дефектів.

Protonated carbons' relaxation in bovine pancreatic trypsin inhibitor and ribonuclease S has been analyzed by the model-free approach based on ideology of relaxation treatment in solid polymers. Microdynamic parameters of CH³–, CH²–, aromatic CH-groups (anisotropy parameters, the most probable correlation times) are considered within the diffusion rotation-oscillation models. A model of the defect diffusion is applied to explain the backbone CH-group relaxation. A distinctive feature of the results obtained is that wide correlation time distributions are found for groups of all the types. Decays of the carbon magnetization in the wide range of microdynamic parameter values imitating the various experimental conditions are calculated to elucidate a nature of the correlation time spectra.