Исследование рН-зависимых структурных и функциональных свойств лактатдегидрогеназы M₄ при действии ионов цинка

Abstract

Методами микрокалориметрии и УФ-спектроскопии установлено, что на молекуле ЛДГ M₄ существует один специфический центр связывания для ионов цинка. По данным кругового дихроизма, при связывании ферментом иона цинка не наблюдается изменений во вторичной структуре, хотя при этом изменяются кинетические параметры фермента.

Методами мікрокалориметрії і УФ-спектроскопії встановлено, що на молекулі ЛДГ M₄ існує один специфічний центр зв’язування для іонів цинку. За даними кругового дихроїзму, при зв’язуванні ферментом іона цинку не спостерігається змін у вторинній структурі, хоча при цьому змінюються кінетичні параметри ферменту.

The effect of zinc, cobalt and nickel ions on the LDH structure and function was studied. Calorimetric data have revealed essentially different melting character of LDH and LDH bound with zinc, cobalt, and nickel ions. It is noteworthy that one zinc ion binding is specific for LDH M₄. It is shown that zinc ion binding causes the changes in the LDH kinetic properties, no changes in LDH secondary structure occurring.