Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу

Abstract

В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможливлення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах.

В минимальной кинетической схеме с двумя конформационными состояниями фермент-субстратного комплекса с разной каталитической активностью показано, что обратный процесс отсоединения субстрата от комплекса не всегда играет ингибиторную роль. Наоборот, увеличение константы скорости отсоединения в определенных пределах может лишь ускорять оборот фермента. Определены концентрации субстрата, необходимые для возможности такого эффекта. Выводы одинаково пригодны для анализа данных экспериментов в ансамбле или на одиночных ферментах.

In a minimal kinetic scheme with two conformational states of the enzyme-substrate complex, which differ in their catalytic activity, it is shown that the backward process of substrate unbinding does not always play an inhibitory role. On the contrary, increasing the unbinding rate constant up to certain values can only accelerate the enzyme turnover. Substrate concentration values necessary for making this effect possible are determined. The conclusions are equally applicable to the analysis of either ensemble or single-enzyme experimental data.