Maltose­binding protein switches programmed cell death in Nicotiana glutinosa leaf cells

Abstract

Maltose-binding protein (MBP) is a part of the complex regulatory and transport maltose system of Escherichia coli that is responsible for the uptake and efficient catabolism of maltodextrins through the trans-membrane signaling at the expense of ATP. In the present work, this bacterial periplasmic protein was identified as a cell death inducer in Nicotiana glutinosa plant. Upon exogenous application at the concentrations more than 50 μg/mL, purified MBP protein induced wilting and localized cell death on the leaves of test plant. DNA fragmentation assay and antioxidant enzymes activity test showed that the induced cell death might be programmed. It was predicted that maltose-binding protein signals programmed cell death (PCD) upstream of reactive oxygen species (ROS) and DNA fragmentation processes in the test plant leaves. However, it needs to be clarified that how MBP switches and signals PCD in plant tissues.

Белок, связывающий мальтозу (МСБ), является частью сложной системы регуляции и транспорта мальтозы у Escherichia coli. Он отвечает за поглощение и эффективный катаболизм мальтозы с помощью трансмембранной передачи сигнала за счет АТФ. В настоящей работе показано, что этот бактериальный перипластный белок является индуктором клеточ-ной гибели у Nicotiana glutinosa. При экзогенном нанесении в концентрациях более чем 50 мг/мг очищенный МСБ индуцирует увядание и локали-зованную клеточную гибель в листьях тестовых растений. Анализ фрагментации ДНК и активности антиоксидантных ферментов показал, что индуцированная гибель клеток может быть запрограммированной. Предполагается, что МСБ может влиять на развитие программированной клеточной гибели через сигналинг активных форм кислорода и регуляцию процессов фрагментации ДНК в листьях тестовых растений, однако механизм такого воздействия подлежит дальнейшему исследованию.