Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики

Abstract

Особливостi вторинної структури та розташування невпорядкованих дiлянок у структурi бiлка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплексу людини — дослiджено за допомогою ряду in silico пiдходiв. Виявлено, що найдовша дiлянка бiлка, яка тяжiє до формування невпорядкованої структури, розташовується з 103 по 148 амiнокислотний залишок. Цiкаво, що в межах цiєї дiлянки (приблизно з 121 по 140 залишок) також можлива наявнiсть α-спiралi. Це удаване протирiччя досить просто пояснюється тим, що вiдповiдна дiлянка насичена як залишками лiзину (маркер невпорядкованих дiлянок бiлка), так i залишками глютамату (типовий маркер саме α-спiральних елементiв). З великою часткою ймовiрностi можна припустити, що ця спiраль є метастабiльною, тобто такою, що переходить до невпорядкованого стану i назад внаслiдок природних флуктуацiй молекули бiлка.

Особенности вторичной структуры и расположения неупорядоченных участков в структуре белка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплекса человека — исследованы с помощью ряда in silico подходов. Выявлено, что наиболее длинный участок белка, склонный к формированию неупорядоченной структуры, располагается c 103 по 148 аминокислотный остаток. Интересно, что в пределах этого участка (примерно с 121 по 140 остаток) также возможно наличие α-спирали. Это кажущееся противоречие достаточно просто объясняется тем, что соответствующий участок насыщен как остатками лизина (маркер неупорядоченных участков белка), так и остатками глютамата (типичный маркер именно α-спиральных элементов). С большой долей вероятности можно предположить, что эта спираль является метастабильной, т. е. переходящей к неупорядоченному состоянию и обратно вследствие естественных флуктуаций молекулы белка.

Features of the secondary structure and locations of the disordered regions in the structure of AIMRI protein — component of the human multisynthetase complex are investigated with several in silico approaches. It is revealed that the longest part of the protein disclosed to fold into a disordered structure is located from 103 to 148 amino acid residue. Interestingly, within this region (from about 121 to residue 140), the presence of α-helix is also possible. This seeming contradiction is simply explained by the saturation of the appropriate region by both lysine residues (marker of disordered regions of proteins) and glutamate residues (typical marker of α-helical elements). With high probability, we can assume that this spiral is metastable, i. e., moving to a disordered state and back due to natural fluctuations of the protein molecule.