Рассматривается гидрофобно-полярная модель сворачивания протеина, предлагается и исследуется алгоритм прогнозирования третичной структуры белка, построенный на базе метода ОМК. Строится модель молекулы протеинов в трехмерной треугольной решетке. Разработаны методы априорной оценки позиции в решетке и обновления матрицы феромонных путей, их эффективность подтверждена вычислительным экспериментом.
Розглядається гідрофобно-полярна модель згортання протеїну, пропонується та досліджується алгоритм прогнозування третинної структури білка, розроблений на базі методу ОМК. Будується модель молекули протеїну в тривимірній трикутній решітці. Запропоновані методи апріорної оцінки позиції в решітці та поновлення матриці феромонних шляхів, їх ефективність підтверджена обчислювальним експериментом.
The Hydrophobic-Hydrophilic protein folding model is examined, the algorithm based on ACO optimization method is proposed and analyzed for protein tertiary structure prediction. The molecule model is considered to be a chain whose monomers are placed on the vertices of 3D triangular lattice. The a priori position estimation method and pheromone trails updating method are deviced, computational experiment confirms their appropriateness.