У клітинах штаму Rhodococcus erythropolis ЕК-1, вирощеного на н-гексадекані, визначено активність ферментів окиснення н-гексадекану і н-гексадеканолу. Показано, що окиснення н-гексадекану у R. erythropolis ЕК-1 здійснюється алкангідроксилазним комплексом, що містить залізосіркопротеїд рубредоксин. Підвищення концентрації іонів заліза у середовищі культивування бактерій до 10 мг/л супроводжувалося збільшенням активності алкангідроксилази у 2 рази. Встановлено, що катіони натрію є активатором, а катіони калію – інгібітором алкангідроксилази R. erythropolis ЕК-1. За умов росту на н-гексадекані у клітинах R. erythropolis ЕК-1 виявлено чотири алкогольдегідрогенази – НАД+-, НАДФ+-, піролохінолінхінон(ПХХ)- і 4-нітрозо-N,N-диметиланілін (НДМА)-залежні ферменти. Активність НДМА-залежної алкогольдегірогенази була максимальною (до 110-120 нмоль•хв^-1•мг^-1білка) у ранній експоненційній фазі росту бактерій. Одержані дані є основою для вдосконалення технології одержання поверхнево-активних речовин R. erythropolis ЕК-1.
В клетках штамма Rhodococcus erythropolis ЭК-1, выращенного на н-гексадекане, определена активность ферментов окисления н-гексадекана и н-гексадеканола. Показано, что окисление н-гексадекана у R. erythropolis ЭК-1 осуществляется алкангидроксилазным комплексом, содержащим железосеропротеид рубредоксин. Повышение концентрации ионов железа в среде культивирования бактерий до 10 мг/л сопровождалось увеличением активности алкангидроксилазы в 2 раза. Установлено, что катионы натрия являются активатором, а катионы калия – ингибитором алкангидроксилазы R. erythropolis ЭК-1. При культивировании на н-гексадекане в клетках R. erythropolis ЭК-1 выявлено четыре алкогольдегидрогеназы – НАД+-, НАДФ+-, пирролохинолинхинон(ПХХ)- и 4-нитрозо-N,N-диметиланилин (НДМА)-зависимые ферменты. Активность НДМА-зависимой алкогольдегидрогеназы была максимальной (до 110-120 нмоль^-1•мин-1•мг^-1 белка) в ранней экспоненциальной фазе роста бактерий. Полученные данные являются основой для усовершенствования технологии получения поверхностно-активных веществ R. erythropolis ЭК-1.
The hexadecane oxidation of Rhodococcus erythropolis EK-1 was established to be catalyzed by the alkane hydroxylase complex containing Fe-S proteid rubredoxin. Alkane hydroxylase activity was increased twice in the presence of 10 mg/l iron ions in the cultivation medium. Sodium ions were shown to be an activator of alkane hydroxylase. Four types of alcohol dehydrogenases (NAD, NADP, pyrroloquinoline quinone and N,N-dimethyl1-4-nitrosoaniline-dependent enzymes) were found in hexadecane-grown cells of R.erythropolis EK-1. The obtained data are the basis for the improvement of surface active substances technology.
