Особливості білкового складу штамів і Тn5-мутантів Bradyrhizobium japonicum різної активності

Abstract

Методом ПААГ-електрофорезу проаналізовано кількісний та якісний склад загального пулу білків бактеріальних клітин, бактероїдів штамів i Tn5-мутантів Bradyrhizobium japonicum різної активності. Показано, що вихідний штам 646 і активний Tn5-мутант 21-2 як у чистій культурі, так і в бактероїдній формі мають подібні білкові профілі, тоді як у малоактивному Tn5-мутанті 113 в умовах чистої культури білок із молекулярною масою 80 кД не синтезується, а в умовах симбіозу утворюється в невеликій кількості. Встановлено, що у білковому спектрі бактероїдів неактивного штаму 604к відсутній поліпептид із молекулярною масою 160 кД. Обговорено можливу участь цих білків у функціонуванні симбіотичного апарату.

Методом ПААГ-электрофореза проанализированы количественный и качественный составы общего пула белков бактериальных клеток, бактероидов штаммов и Tn5-мутантов Bradyrhizobium japonicum различной активности. Показано, что исходный штамм 646 и активный Tn5-мутант 21-2 как в чистой культуре, так и в бактероидной форме имеют сходные белковые профили, в то время как в малоактивном Tn5-мутанте 113 в условиях чистой культуры белок с молекулярной массой 80 кД не синтезируется, а в условиях симбиоза образуется в небольшом количестве. Установлено, что в белковом спектре бактероидов неактивного штамма 604к отсутствует полипептид с молекулярной массой 160 кД. Обсуждено возможное участие этих белков в функционировании симбиотического аппарата.

Qualitative and quantitative composition of total protein pool of bacterial cells and bacteroids of strains and Tn5-mutants of Bradyrhizobium japonicum of various activity was analyzed using PAGE. It was established that initial strain 646 and active mutant 21-2 both in pure culture and bacteroids have the similar protein profile. The absence of polypeptide with molecular weight 160 kD in the protein content of bacteroids of the inactive strain 604k was observed. It was shown that in the pure culture of low-active mutant 113 the protein with mw 80 kD was not synthesized at all, but slightly produced in symbiosis. The possible participation of named peptides in functioning of symbiotic apparatus is discussed.