Проведено сравнительное исследование агрегационных характеристик: (при 42 °С) активных фрагментов миозина скелетных мышц кролика–химотриптического субфрагмента-/ (X-Cl) без регуляторной легкой цепи (PЛЦ), Mg-папаинового субфрагмента-1 (Mg-Cl), включающего РЛЦ, и тяжелого меромиозина (TMM), содержащего дефосфорилированные или фосфорилированные РЛЦ. Показано, что помимо гидрофобных взаимодействий большое влияние на связывание РЛЦ с шарнирным сегментом головки миозина оказывают двухвалентные катионы. Полученные результаты позволяют предположить, что в присутствии двухвалентных катионов РЛЦ оказывает стабилизирующее воздействие на лабильные структуры головки миозина – «существенную» легкую цепь – и через нее на фрагмент с молекулярной массой 50 000. Действие фосфорилирования РЛЦ противоположно таковому двухвалентных катионов: оно приводит к некоторой дестабилизации структуры головки, что свидетельствует об ослаблении связывания фосфорилированной РЛЦ с головками и может служить косвенным указанием на «подстроечную» роль фосфорилирования РЛЦ при функционировании сократительной системы скелетных мышц.
роведено порівняльне дослідження агрегаційних характеристик ( при 42 ° С) активних фрагментів міозину скелетних м'язів кроля – хімотріптичного субфрагмента -1 (X- Cl) без регуляторної легкого ланцюга ( PЛЛ ) , Mg- папаїнового субфрагмента - 1 (Mg - Cl) , що міститьРЛЛ , і важкого мероміозіну (ВMM ), з дефосфорілірованими та фосфорильованими РЛЛ . Показано, що крім гідрофобних взаємодій на зв'язування РЛЛ з шарнірним сегментом голівки міозину суттєво впливають двовалентні катіони . Отримані результати дозволяють припустити , що у присутності двовалентних катіонів РЛЛ впливає на лабільні структури головки міозину - «суттєвий» легкий ланцюг – і через нього на фрагмент з молекулярною масою 50 000. Вплив фосфорилювання РЛЛ протилежний впливу двовалентних катіонів : він призводить до певної дестабілізації структури голівки , що свідчить про послаблення зв'язування фосфорильованого РЛЛ з голівками і може бути непрямим свідченням про «підстроювальну» роль фосфорилювання РЛЛ при функціонуванні скоротливої системи скелетних м'язів.
Aggregative characteristics (at 42 °C) of active skeletal muscle myosin fragments – chymotryptic subfragmenl 1 lacking regulatory light chain (RLC), Mg-papain subfragment 1, containing RLC, and heavy meromyosin, containing dephosphorylated or phosphorylated RLC – were studied comparatively. Besides hydrophobic interactions, divalent cations are shown to exert large influence on binding of RLC with myosin head hinge region. The experimental data suggest that in the presence of divalent cations RLC stabilizes the labile myosin head structures – 50 kDa fragment and «essential» light chain. The effect of RLC phosphorylation is opposite to divalent cation influence:it leads to some destabilization of head structure the evidence for which is the weaker binding of phosphorylated RLC to the head. It may be an inderect indication for «auxiliary» role of RLC phosphoryiation in functioning of skeletal muscle contractive system.
