В настоящей работе приведены результаты по использованию препаратов фенилаланил-тРНКФен, лизил-тРНКЛиз и фенилаланил-тРНКЛиз в системе безматричного синтеза. Показано, что фенилаланил-тРНКЛиз, так же как и лизил-тРНКЛиз, способна служить субстратом для синтеза гомопептидов на рибосомах в отсутствие поли (А). Синтеза полипептида не наблюдали при использовании фенилаланил-тРНКФен в отсутствие поли (У).
Наведено результати використання препаратів фенілаланіл-тРНКФен, лізил-тРНКЛіз і фенілаланіл-тРНКЛіз у системі без матричного синтезу. Показано, що фенілаланіл-тРНКЛіз, як і лізил-тРНКЛіз, здатна слугувати субстратом для синтезу гомопептідів на рибосомах за відсутності полі(А). Синтезу поліпептиду не спостерігали за використання фенілаланіл-тРНКФен за відсутності полі(У).
Misacylated phenylalanyl-tRNAᴸʸˢ, similar to lysyl-tRNAᴸʸˢ but not phenylalanyl-tRNAᴾʰᵉ, is able to serve as a substrate for ribosomal synthesis of polypeptides (poly-phenylalanine and polylysine, respectively) in the absence of a template polynucleotide (poly(A)). Thus, it is the structure of tRNA that determines the ability of the amino-acyl-tRNAᴸʸˢ to participate in the peptide elongation on ribosomes without codon-anti-codon interactions.