Биополимеры и клетка, 1985, том 1
http://dspace.nbuv.gov.ua:80/xmlui/handle/123456789/150941
2024-03-29T00:28:20ZВсесоюзная рабочая конференция "Молекулярная биология ДНК-содержащих вирусов практически значимых для сельского хозяйства и медицины" (Киев, 8–10 октября, 1984)
http://dspace.nbuv.gov.ua:80/xmlui/handle/123456789/152418
Всесоюзная рабочая конференция "Молекулярная биология ДНК-содержащих вирусов практически значимых для сельского хозяйства и медицины" (Киев, 8–10 октября, 1984)
1985-01-01T00:00:00ZИзучение молекулярных механизмов гипоальбуминемии на модели экспериментального инфаркта миокарда
http://dspace.nbuv.gov.ua:80/xmlui/handle/123456789/152417
Изучение молекулярных механизмов гипоальбуминемии на модели экспериментального инфаркта миокарда
Лекис, В.А.; Лукошявичюс, Л.Ю.; Коваленко, М.И.; Булдакова, О.В.
При экспериментальном инфаркте миокарда (ЭИМ) обнаружено снижение уровня биосинтеза суммарных белков в печени и увеличение времени биосинтеза «средней» полипептидной цепи почти в 2 раза. С помощью метода иммунопреципитации установлено также существенное уменьшение включения радиоактивных аминокислот в альбумин. В бесклеточных белоксинтезирующих системах из печени показано, что снижение синтеза белка при ЭИМ в печени в целом определяется недостаточным энергетическим обеспечением процесса трансляции, в то время как уменьшение биосинтеза альбумина объяснить только этим фактом нельзя.; При експериментальному інфаркті міокарда (ЕІМ) виявлено зниження рівня біосинтезу сумарних білків у печінці і збільшення часу біосинтезу «середнього» поліпептидного ланцюга майже в 2 рази. За допомогою методу імунопреципітації встановлено також суттєве зменшення включення радіоактивних амінокислот в альбумін. У безклітинних білоксинтезувальних системах з печінки показано, що зниження синтезу білка при ЕІМ у печінці в цілому визначається недостатнім енергетичним забезпеченням процесу трансляції, у той час як зменшення біосинтезу альбуміну пояснити тільки цим фактом не можна.; The decrease in the level of the total protein synthesis in the liver and an almost two-fold increase in the «average» polypeptide chain synthesis time are shown in the case of the experimental myocardial infarction (EMI). A considerable decrease in the incorporation of radioactive amino acids into albumin is established by means of immuno-precipitation with antialbumin serum. In cell-free systems it has been shown that a decrease in the total protein biosynthesis under EMI in liver is caused by the dificiency in the energy supply of the translation process, while reduction of the albumin synthesis in the case of EMI cannot be only due to this factor.
1985-01-01T00:00:00ZВзаимодействие тРНКPhe–С—С—А(3' NH)-Phe с малой субчастицей рибосом
http://dspace.nbuv.gov.ua:80/xmlui/handle/123456789/152416
Взаимодействие тРНКPhe–С—С—А(3' NH)-Phe с малой субчастицей рибосом
Дорохов, Д.Б.; Щварц, В.С.; Семенков, Ю.П.
Исследованы термодинамические параметры взаимодействия тРНКPhe- С—С—A(3'NH-Phe— стабильного аналога аа-тРНК с 30S субчастицей рибосомы. В присутствии матрицы 30S субчастица способна связывать две молекулы tPHKPhe-C—С—A(3'NH)-Phe— по акцепторному (А) и донорному (Р) сайтам. Определены константы ассоциации стабильного аналога аа-тРНК с тРНК-связывающими сайтами малой субчастицы рибосомы.; Досліджено термодинамічні параметри взаємодії тРНКPhe-С-С-A (3'NH)-Phe — стабільного аналога аа-тРНК з 30S субчастинкою рибосоми. За присутності матриці 30S субчастинка здатна зв’язувати дві молекули тPHKPhe-C-С-A (3'NH)-Phe — по акцепторному (А) і донорному (Р) сайтах. Визначено константи асоціації стабільного аналога аа-тРНК з тРНК-зв’язувальними сайтами малої субчастинки рибосоми; The thermodynamic parameters of binding of tRNAPhe-C-C-A(3'NH)Phe (a stable analogue of aminoacyl-tRNA) to SOS ribosomal subunit are studied. In the presence of template 30S subunit binds 2 molecules of tRNAPhe-C-C-A(3'NH)-Phe to the acceptor (A) and peptidyl (P) sites. The affinity constants of the stable analogue of aminoacyl-tRNA for tRNA-binding sites of the small ribosomal subunit are measured:
1985-01-01T00:00:00ZСтроение триптических пептидов полиэдрина вируса ядерного полиэдроза озимой совки, Agrotis segetum
http://dspace.nbuv.gov.ua:80/xmlui/handle/123456789/152415
Строение триптических пептидов полиэдрина вируса ядерного полиэдроза озимой совки, Agrotis segetum
Гусак, Н.М.; Козлов, Э.А.; Роднин, Н.В.; Серебряный, С.Б.
Восстановленный и карбоксиметилированный полиэдрин вируса ядерного полиэдроза (ВЯП) A. segetum расщепляли трипсином. Триптический гидролизат разделяли гель-фильтрованием через сефадекс G-25 и далее высоковольтным электрофорезом и хроматографией на бумаге. Получено 36 пептидов. Расшифрована полная или частичная аминокислотная последовательность 24 пептидов. Реконструировано два крупных фрагмента полипептидной цепи полиэдрина (12–173 и 181–244), насчитывающих в сумме 226 остатков аминокислот (93 % длины всей полипептидной цепи белка). Степень гомологии аминокислотной последовательности этих фрагментов с ранее установленными аминокислотными последовательностями аналогичных фрагментов полиэдрина ВЯП тутового, непарного шелкопрядов и большой вощинной моли составляет соответственно 84 %, 80 % и 82 %.; Відновлений і карбоксиметильований поліедрин вірусу ядерного поліедрозу (ВЯП) A. segetum розщеплювали трипсином. Триптичний гідролізат розділяли гель-фільтруванням через сефадекс G-25 і далі високовольтним електрофорезом і хроматографією на папері. Отримано 36 пептидів. Розшифровано повну або часткову амінокислотну послідовність 24 пептидів. Реконструйовано два великих фрагменти поліпептидного ланцюга поліедрину (12–173 і 181–244), які налічують у сумі 226 залишків амінокислот (93 % довжини всього поліпептидного ланцюга білка). Ступінь гомології амінокислотної послідовності цих фрагментів з раніше встановленими амінокислотними послідовностями аналогічних фрагментів поліедрину ВЯП тутового, непарного шовкопрядів і великої вощинної молі становить відповідно 84, 80 і 82 %.; 36 peptides comprising 263 amino acid residues are isolated from the tryptic hydrolyzate of the polyhedrin of the nuclear polyhedrosis virus of Agrotis segetum and amino acid sequence of 24 peptides are determined. Two extended fragments (12–173 and 181–244) comprising 226 amino acid residues are constructed that accounts for 93 % of the length of the whole polyhedrin polypeptide chain.
1985-01-01T00:00:00Z